Cómo un microbio del suelo podría acelerar la fotosíntesis artificial

Pero los campeones de la fijación del carbono no son las plantas, sino las bacterias del suelo. Algunas enzimas bacterianas llevan a cabo un paso clave en la fijación del carbono 20 veces más rápido que las enzimas de las plantas, y averiguar cómo lo hacen podría ayudar a los científicos a desarrollar formas de fotosíntesis artificial para convertir el gas de efecto invernadero en combustibles, fertilizantes, antibióticos y otros productos.

Ahora, un equipo de investigadores del Laboratorio Nacional del Acelerador SLAC del Departamento de Energía, la Universidad de Stanford, el Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre de Alemania, el Instituto Conjunto del Genoma (JGI) del DOE y la Universidad de Concepción de Chile ha descubierto cómo una enzima bacteriana -una máquina molecular que facilita las reacciones químicas- se acelera para realizar esta hazaña.

En lugar de agarrar las moléculas de dióxido de carbono y unirlas a las biomoléculas de una en una, descubrieron que esta enzima está formada por pares de moléculas que trabajan en sincronía, como las manos de un malabarista que lanza y atrapa pelotas simultáneamente, para hacer el trabajo más rápido. Uno de los miembros de cada par de enzimas se abre de par en par para atrapar un conjunto de ingredientes de la reacción, mientras que el otro se cierra sobre sus ingredientes capturados y lleva a cabo la reacción de fijación del carbono; luego, cambian los papeles en un ciclo continuo.

El equipo descubrió que un único punto de "pegamento" molecular mantiene unidas cada par de manos enzimáticas para que puedan alternar la apertura y el cierre de forma coordinada, mientras que un movimiento de torsión ayuda a meter y sacar los ingredientes y los productos acabados de los bolsillos donde tienen lugar las reacciones. Cuando el pegamento y la torsión están presentes, la reacción de fijación del carbono es 100 veces más rápida que sin ellos.

"Esta enzima bacteriana es el fijador de carbono más eficiente que conocemos, y se nos ocurrió una explicación clara de lo que puede hacer", dijo Soichi Wakatsuki, profesor de SLAC y Stanford y uno de los líderes principales del estudio, que se publicó en ACS Central Science esta semana.

"Algunas de las enzimas de esta familia actúan lentamente pero de forma muy específica para producir un solo producto", dijo. "Otras son mucho más rápidas y pueden elaborar bloques químicos para todo tipo de productos. Ahora que conocemos el mecanismo, podemos diseñar enzimas que combinen las mejores características de ambos enfoques y hagan un trabajo muy rápido con todo tipo de materiales de partida."

Mejorar la naturaleza

La enzima que el equipo estudió forma parte de una familia llamada enoil-CoA carboxilasas/reductasas, o ECRs. Procede de unas bacterias del suelo llamadas Kitasatospora setae, que además de su capacidad para fijar carbono pueden producir antibióticos.

Wakatsuki conoció esta familia de enzimas hace media docena de años gracias a Tobias Erb, del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre de Alemania, y a Yasuo Yoshikuni, del JGI. El equipo de investigación de Erb había estado trabajando en el desarrollo de biorreactores de fotosíntesis artificial para convertir el dióxido de carbono (_CO2) de la atmósfera en todo tipo de productos.

Por muy importante que sea la fotosíntesis para la vida en la Tierra, dijo Erb, no es muy eficiente. Como todas las cosas que han evolucionado a lo largo de los siglos, sólo es tan buena como necesita serlo, el resultado de construir lentamente sobre desarrollos anteriores, pero nunca de inventar algo completamente nuevo desde cero.

Además, el paso de la fotosíntesis natural que fija_{el CO2} del aire, que depende de una enzima llamada Rubisco, es un cuello de botella que atasca toda la cadena de reacciones fotosintéticas. Por eso, el uso de enzimas ECR rápidas para llevar a cabo este paso, y su ingeniería para que sean aún más rápidas, podría suponer un gran aumento de la eficiencia.

"No estamos intentando hacer una copia en carbono de la fotosíntesis", explicó Erb. Queremos diseñar un proceso mucho más eficiente utilizando nuestros conocimientos de ingeniería para reconstruir los conceptos de la naturaleza". Esta 'fotosíntesis 2.0' podría tener lugar en sistemas vivos o sintéticos, como los cloroplastos artificiales, gotas de agua suspendidas en aceite".

Retrato de una enzima

Wakatsuki y su grupo habían estado investigando un sistema relacionado, la fijación del nitrógeno, que convierte el gas nitrógeno de la atmósfera en compuestos que los seres vivos necesitan. Intrigado por la pregunta de por qué las enzimas ECR eran tan rápidas, empezó a colaborar con el grupo de Erb para encontrar respuestas.

Hasan DeMirci, un investigador asociado al grupo de Wakatsuki que ahora es profesor adjunto en la Universidad Koc e investigador del Instituto PULSE de Stanford, dirigió el esfuerzo en el SLAC con la ayuda de media docena de becarios de verano del SLAC a los que supervisó. "Formamos a seis o siete de ellos cada año, y no tuvieron miedo", dijo. "Vinieron con la mente abierta, dispuestos a aprender, e hicieron cosas increíbles".

El equipo del SLAC hizo muestras de la enzima ECR y las cristalizó para examinarlas con rayos X en la Fuente de Fotones Avanzada del Laboratorio Nacional Argonne del DOE. Los rayos X revelaron la estructura molecular de la enzima -la disposición de su andamiaje atómico- tanto por sí sola como unida a una pequeña molécula auxiliar que facilita su trabajo.

Otros estudios de rayos X realizados en la Fuente de Radiación Sincrotrón de Stanford (SSRL) mostraron cómo cambiaba la estructura de la enzima cuando se unía a un sustrato, una especie de banco de trabajo molecular que reúne los ingredientes para la reacción de fijación del carbono y estimula la reacción.

Por último, un equipo de investigadores de la Fuente de Luz Coherente Linac (LCLS) del SLAC realizó estudios más detallados de la enzima y su sustrato en el láser de electrones libres de rayos X SACLA de Japón. La elección de un láser de rayos X fue importante porque les permitió estudiar el comportamiento de la enzima a temperatura ambiente -más cerca de su entorno natural- sin apenas daños por radiación.

Mientras tanto, el grupo de Erb, en Alemania, y el del profesor asociado Esteban Vöhringer-Martínez, en la Universidad de Concepción, en Chile, llevaron a cabo estudios bioquímicos detallados y extensas simulaciones dinámicas para dar sentido a los datos estructurales recogidos por Wakatsuki y su equipo.

Las simulaciones revelaron que la apertura y el cierre de las dos partes de la enzima no sólo implican un pegamento molecular, sino también movimientos de torsión alrededor del eje central de cada par de enzimas, dijo Wakatsuki.

"Esta torsión es casi como un rachet que puede empujar un producto terminado hacia fuera o tirar de un nuevo conjunto de ingredientes en el bolsillo donde se produce la reacción", dijo. En conjunto, el giro y la sincronización de los pares de enzimas les permiten fijar el carbono 100 veces por segundo.

La familia de enzimas ECR también incluye una rama más versátil que puede interactuar con muchos tipos diferentes de biomoléculas para producir una variedad de productos. Pero como no están unidas por un pegamento molecular, no pueden coordinar sus movimientos y, por tanto, funcionan mucho más lentamente.

"Si podemos aumentar la velocidad de esas sofisticadas reacciones para fabricar nuevas biomoléculas", dijo Wakatsuki, "eso sería un salto significativo en el campo".

De las tomas estáticas a las películas fluidas

Hasta ahora los experimentos han producido instantáneas estáticas de la enzima, los ingredientes de la reacción y los productos finales en diversas configuraciones.

"Nuestro experimento soñado", dijo Wakatsuki, "sería combinar todos los ingredientes a medida que fluyen en la trayectoria del rayo láser de rayos X para que pudiéramos ver cómo se produce la reacción en tiempo real".

El equipo lo intentó en SACLA, pero no funcionó. "Las moléculas_{de CO2} son realmente pequeñas y se mueven tan rápido que es difícil captar el momento en que se adhieren al sustrato", dijo. "Además, el rayo láser de rayos X es tan fuerte que no pudimos mantener los ingredientes en él el tiempo suficiente para que se produjera la reacción. Cuando presionamos con fuerza para hacerlo, conseguimos romper los cristales".

Una próxima actualización de alta energía del LCLS probablemente resolverá ese problema, añadió, con pulsos que llegan con mucha más frecuencia -un millón de veces por segundo- y que pueden ajustarse individualmente a la fuerza ideal para cada muestra.

Wakatsuki dijo que su equipo sigue colaborando con el grupo de Erb, y que está trabajando con el grupo de entrega de muestras del LCLS y con los investigadores de las instalaciones de microscopía electrónica criogénica (crio-EM) de SLAC-Stanford para encontrar una manera de hacer que este enfoque funcione.