De minuscules billes préservent les enzymes pour la biocatalyse
Augmentation de la stabilité des enzymes sous traitement plasma jusqu'à un facteur de 44
Les plasmas peuvent fournir le co-substrat nécessaire à la biocatalyse de substances précieuses, mais ils sont également nocifs pour les enzymes. En attachant les enzymes à de petites billes, celles-ci sont protégées et restent actives jusqu'à 44 fois plus longtemps.
Certaines enzymes, comme celle dérivée de champignons et étudiée dans cette étude, sont capables de produire des substances précieuses telles que le parfum (R)-1-phényléthanol. Pour ce faire, elles convertissent un substrat moins coûteux à l'aide d'un co-substrat. Une équipe de chercheurs du département de biologie de l'université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, a eu l'idée de leur fournir ce co-substrat à l'aide d'un plasma - une idée un peu folle, car les plasmas ont généralement un effet destructeur sur les biomolécules. En recourant à plusieurs astuces, les chercheurs dirigés par le professeur Julia Bandow et le Dr Tim Dirks y sont parvenus. Ils ont maintenant affiné l'une de ces astuces et ainsi amélioré le processus : Ils fixent les enzymes à de minuscules billes afin de les maintenir en place au fond du réacteur, où elles sont protégées des effets nocifs du plasma. En identifiant le type de bille le plus approprié, ils ont également augmenté la stabilité de l'enzyme par un facteur de 44. Ils ont publié leurs résultats dans le Journal of the Royal Society Interface du 25 octobre 2023.
Enzyme modèle provenant d'un champignon comestible
"Dans le cadre de la biocatalyse pilotée par plasma, nous avons l'intention d'utiliser des plasmas techniques pour piloter des enzymes qui utilisent le peroxyde d'hydrogène pour convertir un substrat en un produit plus précieux", explique Julia Bandow, directrice du département de microbiologie appliquée. Les plasmas - des gaz chargés énergétiquement - produisent du peroxyde d'hydrogène ainsi qu'une variété d'espèces réactives.
Les chercheurs utilisent la peroxigénase non spécifique(AaeUPO) du champignon comestible Agrocybe aegerita comme enzyme modèle. Ils ont montré dans des études initiales que, bien qu'elle fonctionne pour la biocatalyse pilotée par le plasma, elle présente certaines limites fondamentales. "Le facteur décisif était que les enzymes sont sensibles au traitement par plasma et sont donc inactivées en peu de temps", explique Tim Dirks, auteur principal de l'étude actuelle. "Pour éviter cela, nous utilisons la méthode d'immobilisation des enzymes en les attachant à de minuscules billes à la surface poreuse".
Les billes piègent les enzymes au fond
En raison de la gravité, ces billes reposent au fond de l'échantillon et la solution tampon située au-dessus constitue une zone de protection entre la phase plasmatique située en haut et les enzymes. L'équipe de recherche a observé à un stade précoce que les différentes méthodes d'immobilisation conduisaient également à des taux de survie différents pour les enzymes. L'objectif de l'étude actuelle était donc d'examiner les effets des différentes méthodes d'immobilisation sur la stabilité plasmatique des enzymes en utilisant un plus grand nombre d'enzymes.
Cinq enzymes différentes ont été sélectionnées ; deux d'entre elles convertissent également le peroxyde d'hydrogène et trois d'entre elles n'ont pas besoin de peroxyde d'hydrogène pour être actives. Les chercheurs ont testé neuf types de billes différentes, dont certaines avaient une surface en résine et d'autres une surface en silice avec ou sans revêtement polymère. Après immobilisation, les enzymes ont été traitées au plasma pendant cinq minutes. Les chercheurs ont ensuite comparé leur activité résiduelle à celle de témoins non traités.
La voie vers de nouvelles applications
Les billes avec des surfaces en résine ont montré les meilleurs résultats pour les cinq enzymes. "Les billes aminées et époxy-butyle ont donné les meilleurs résultats", explique Tim Dirks. Dans les deux cas, les enzymes forment une liaison forte et covalente avec le matériau porteur, qui ne peut pas être dissocié. "Ce type d'immobilisation semble limiter la mobilité des enzymes, ce qui les rend moins sensibles à l'inactivation induite par le plasma", souligne Tim Dirks. En prolongeant le traitement au plasma des candidats les plus prometteurs jusqu'à une heure, l'équipe a pu augmenter la stabilité des enzymes sous traitement au plasma par immobilisation jusqu'à un facteur de 44. "Les résultats de cette étude ouvrent donc la voie à de nouvelles applications visant à combiner les enzymes avec des plasmas techniques à l'avenir", concluent les chercheurs.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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