Cómo hacer biodegradables los plásticos omnipresentes
La comprensión de la función de una enzima bacteriana específica ha allanado el camino para la degradación biotecnológica del estireno
El poliestireno se fabrica a partir de bloques de estireno y es el plástico más utilizado en términos de volumen, por ejemplo en envases. A diferencia del PET, que ahora puede producirse y reciclarse mediante métodos biotecnológicos, la producción de poliestireno ha sido hasta ahora un proceso puramente químico. El plástico tampoco puede descomponerse por medios biotecnológicos. Los investigadores están buscando formas de rectificar esta situación: Un equipo internacional dirigido por el Dr. Xiaodan Li, del Instituto Paul Scherrer (Suiza), en colaboración con el Profesor Dirk Tischler, jefe del grupo de investigación de biotecnología Microbiana de la Universidad Ruhr de Bochum (Alemania), ha descodificado una enzima bacteriana que desempeña un papel clave en la degradación del estireno. Esto allana el camino para su aplicación biotecnológica. Los investigadores publicaron sus hallazgos en la revista Nature Chemistry del 14 de mayo de 2024.
Estireno en el medio ambiente
"Cada año se producen y transportan varios millones de toneladas de estireno", explica Dirk Tischler. "En el proceso, parte de él también se libera involuntariamente en el medio ambiente". Sin embargo, ésta no es la única fuente de estireno en el medio ambiente: se encuentra de forma natural en el alquitrán de hulla y el alquitrán de lignito, puede aparecer en trazas en aceites esenciales de algunas plantas y se forma durante la descomposición de material vegetal. "Por tanto, no es sorprendente que los microorganismos hayan aprendido a manipularlo o incluso a metabolizarlo", afirma el investigador.
Rápida, pero compleja: la degradación microbiana del estireno
Las bacterias y los hongos, así como el cuerpo humano, activan el estireno con ayuda del oxígeno y forman óxido de estireno. Aunque el estireno en sí es tóxico, el óxido de estireno es aún más dañino. Por lo tanto, su rápida metabolización es crucial. "Tanto en algunos microorganismos como en el cuerpo humano, el epóxido formado por este proceso suele sufrir una conjugación con glutatión, que lo hace más hidrosoluble y más fácil de descomponer y excretar", explica Dirk Tischler. "Este proceso es muy rápido, pero también muy costoso para las células. Hay que sacrificar una molécula de glutatión por cada molécula de óxido de estireno".
La formación del conjugado de glutatión y si, o más bien cómo, se puede recuperar el glutatión forma parte de la investigación actual en la Escuela de Postgrado MiCon de la Universidad Ruhr de Bochum, financiada por la Fundación Alemana de Investigación (DFG). Algunos microorganismos han desarrollado una variante más eficaz. Utilizan una pequeña proteína de membrana, la estireno óxido isomerasa, para descomponer el epóxido.
Las isomerasas de óxido de estireno son más eficaces
"Incluso después del primer enriquecimiento de la isomerasa de óxido de estireno a partir de la bacteria del suelo Rhodococcus, observamos su color rojizo y demostramos que esta enzima está ligada en la membrana", explica Dirk Tischler. A lo largo de los años, él y su equipo han estudiado varias enzimas de la familia y las han utilizado principalmente en biocatálisis. Todas estas isomerasas de óxido de estireno tienen una elevada eficacia catalítica, son muy rápidas y no necesitan sustancias adicionales (co-substratos). Por tanto, permiten una rápida detoxificación del óxido de estireno tóxico en el organismo y también una potente aplicación biotecnológica en el campo de la síntesis de química fina.
"Para optimizar esta última, necesitamos entender su función", señala Dirk Tischler. "En nuestra colaboración internacional entre investigadores de Suiza, Singapur, los Países Bajos y Alemania hemos logrado avances considerables en este campo". El equipo demostró que la enzima existe en la naturaleza como un trímero con tres unidades idénticas. Los análisis estructurales revelaron que hay un cofactor hemo entre cada subunidad y que éste está cargado con un ion hierro. El hemo forma una parte esencial del llamado bolsillo activo y es relevante para la fijación y conversión del sustrato. El ion hierro del cofactor hemo activa el sustrato coordinando el átomo de oxígeno del óxido de estireno. "Esto significa que se ha descrito exhaustivamente una nueva función biológica del hemo en las proteínas", concluye Dirk Tischler.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
Publicación original
Basavraj Khanppnavar, Joel P. S. Choo, Peter-Leon Hagedoorn, Grigory Smolentsev, Saša Štefanić, Selvapravin Kumaran, Dirk Tischler, Fritz K. Winkler, Volodymyr M. Korkhov, Zhi Li, Richard A. Kammerer, Xiaodan Li; "Structural basis of the Meinwald rearrangement catalysed by styrene oxide isomerase"; Nature Chemistry, 2024-5-14
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