Descubrimiento de la primera molécula fractal de la naturaleza
nos topamos con esta estructura por casualidad y casi no podíamos creer lo que vimos cuando la fotografiamos por primera vez con un microscopio electrónico"
Copos de nieve, hojas de helecho, cabezas de coliflor romanesca: muchas estructuras de la naturaleza presentan cierta regularidad. Sus partes individuales se asemejan a la forma de toda la estructura. Estas formas, que se repiten de la más grande a la más pequeña, se denominan fractales. Pero los fractales regulares que coinciden casi exactamente en todas las escalas, como en los ejemplos anteriores, son muy raros en la naturaleza.
Muchas estructuras fractales, por ejemplo en las nubes o en los deltas de los ríos (arriba), donde grandes canales se bifurcan en otros más pequeños y éstos en otros cada vez más pequeños, se crean por procesos aleatorios y no siguen una fórmula matemática exacta; el lecho de un río más pequeño no se corresponde exactamente con la estructura del canal más grande del que se bifurca. En cambio, los helechos (abajo a la izquierda) y la coliflor Romanesco son ejemplos de fractales regulares. Hasta ahora no se conocía ningún fractal regular en el mundo de las moléculas naturales. Ahora, investigadores del MPI de Marburgo han descubierto una proteína que forma un patrón fractal conocido, el triángulo de Sierpinski.
Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie/Hochberg
Las moléculas también presentan cierta regularidad. Pero si se observan desde una gran distancia, ya no se ve ningún signo de ello. Entonces vemos materia lisa cuyas características ya no coinciden con las de las moléculas individuales. El grado de estructura fina que vemos depende de nuestro aumento, a diferencia de los fractales, en los que la autosimilitud persiste a todas las escalas. De hecho, los fractales regulares a nivel molecular son completamente desconocidos en la naturaleza.
Esto resulta sorprendente. Al fin y al cabo, las moléculas pueden ensamblarse en todo tipo de formas maravillosas. Los científicos disponen de extensos catálogos de estructuras moleculares complejas autoensambladas. Sin embargo, nunca ha habido un fractal regular entre ellas. Resulta que casi todos los autoensamblajes de aspecto regular conducen al tipo de regularidad que se suaviza a gran escala.
Un equipo internacional de investigadores dirigido por grupos del Instituto Max Planck de Marburgo y la Universidad Phillips de Marburgo ha descubierto ahora el primer fractal molecular regular de la naturaleza. Han descubierto una enzima microbiana -la citrato sintasa de una cianobacteria- que se ensambla espontáneamente en un patrón fractal regular conocido como triángulo de Sierpiński. Se trata de una serie de triángulos que se repiten infinitamente y están formados por triángulos más pequeños.
Nos tropezamos con esta estructura por casualidad y casi no podíamos creer lo que vimos cuando tomamos imágenes de ella por primera vez con un microscopio electrónico", explica la Dra. Franziska Sendker, primera autora del estudio. La proteína forma unos triángulos preciosos y, a medida que crece el fractal, vemos unos huecos triangulares cada vez más grandes en medio de ellos, algo totalmente distinto a cualquier ensamblaje de proteínas que hayamos visto antes", prosigue.
¿Cómo surgió esta inusual excepción? ¿Qué distingue a la enzima de todas las demás y hace que adopte una forma fractal? En colaboración con un biólogo estructural de la Universidad de Marburgo, el equipo logró determinar la estructura molecular de este ensamblaje mediante microscopía electrónica, lo que aclaró cómo consigue su geometría fractal.
Ha sido una de las estructuras más difíciles, pero también más fascinantes, que he resuelto en mi carrera", afirma Jan Schuller, cuyo grupo ayudó a determinar la estructura. El problema de determinar la estructura de un fractal es que nuestras técnicas de promediado de imágenes no dejaban de confundirse por el hecho de que los triángulos más pequeños pueden ser subestructuras de triángulos más grandes. El algoritmo se centraba en estos triángulos más pequeños en lugar de ver las estructuras más grandes de las que formaban parte", explica.
La asimetría conduce a la formación de fractales
Con la estructura en la mano, quedó claro cómo se las arregla exactamente esta proteína para ensamblarse en un fractal: Normalmente, cuando las proteínas se autoensamblan, el patrón es muy simétrico: cada cadena proteica individual adopta la misma disposición con respecto a sus vecinas. Estas interacciones simétricas siempre dan lugar a patrones que se suavizan a gran escala. La clave de la proteína fractal era que su ensamblaje violaba esta regla de simetría. Diferentes cadenas de proteínas realizaban interacciones ligeramente distintas en diferentes posiciones del fractal. Esta fue la base para formar el triángulo de Sierpiński, con sus grandes vacíos internos, en lugar de un entramado regular de moléculas.
Sirve para algo este extraño ensamblaje? La evolución utiliza a menudo el autoensamblaje para regular las enzimas, pero en este caso a la cianobacteria en la que se encuentra esta enzima no parece importarle mucho si su citrato sintasa puede ensamblarse o no en un fractal", afirma el biólogo evolutivo Georg Hochberg, uno de los autores principales del estudio. Cuando el equipo manipuló genéticamente la bacteria para impedir que su citrato sintasa se ensamblara en los triángulos fractales, las células crecieron igual de bien en diversas condiciones. Esto nos llevó a preguntarnos si se trataba de un accidente evolutivo inofensivo. Este tipo de accidentes pueden ocurrir cuando la estructura en cuestión no es demasiado difícil de construir".
Reproducir la evolución en el laboratorio
Para probar su teoría, el equipo recreó el desarrollo evolutivo de la disposición fractal en el laboratorio. Para ello, utilizaron un método estadístico para volver a calcular la secuencia de la proteína fractal tal y como era hace millones de años. Al producir bioquímicamente estas antiguas proteínas, pudieron demostrar que la disposición surgió de forma repentina a través de un número muy reducido de mutaciones y se perdió inmediatamente en varios linajes de cianobacterias, de modo que sólo permaneció intacta en esta única especie bacteriana. Aunque nunca podemos estar totalmente seguros de las razones por las que sucedieron las cosas en el pasado, este caso en particular tiene todos los rasgos de una estructura biológica aparentemente compleja que simplemente apareció sin ninguna buena razón porque era muy fácil de evolucionar", dice Hochberg.
El hecho de que algo de aspecto tan complejo como un fractal molecular pudiera surgir tan fácilmente en la evolución sugiere que aún pueden esconderse más sorpresas y mucha belleza en conjuntos moleculares aún por descubrir de muchas biomoléculas.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
Publicación original
Franziska L. Sendker, Yat Kei Lo, Thomas Heimerl, Stefan Bohn, Louise J. Persson, Christopher-Nils Mais, Wiktoria Sadowska, Nicole Paczia, Eva Nußbaum, María del Carmen Sánchez Olmos, Karl Forchhammer, Daniel Schindler, Tobias J. Erb, Justin L. P. Benesch, Erik G. Marklund, Gert Bange, Jan M. Schuller, Georg K. A. Hochberg; "Emergence of fractal geometries in the evolution of a metabolic enzyme"; Nature, 2024-4-10
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