El talón de Aquiles del virus de la gripe
La proteína ubiquitina puede ser una vía para futuros medicamentos
Los virus de la gripe son cada vez más resistentes a los medicamentos. Por eso se necesitan nuevos principios activos. Investigadores de la Universidad de Münster han aportado importantes hallazgos a este respecto: para que el virus prolifere, la polimerasa del virus de la gripe A tiene que modificarse muchas veces a través de enzimas en las células huésped. El equipo de investigadores pudo elaborar un mapa exhaustivo de los tipos de modificación. Los medicamentos dirigidos contra las enzimas serían resistentes a las rápidas mutaciones del virus, lo que ofrece un gran potencial para el futuro. Los resultados del estudio se han publicado en la revista Nature Communications.
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Cada año, la temporada de gripe supone un reto para los hospitales. A pesar de estar vacunados, las personas mayores y los pacientes con problemas de salud corren un mayor riesgo de contraer una gripe grave. Lo más insidioso de los virus de la gripe es su capacidad para mutar rápidamente, lo que los hace cada vez más resistentes a los medicamentos. Por este motivo, urge encontrar nuevos principios activos para poder seguir proporcionando en el futuro un tratamiento eficaz contra la enfermedad. Investigadores de la Universidad de Münster han dado un paso importante en esta dirección, que se describe en un estudio publicado en el último número de la revista "Nature Communications". El equipo ha podido demostrar la existencia de 59 modificaciones específicas en la polimerasa del virus de la gripe A, es decir, la enzima decisiva responsable de la producción de copias del genoma del virus. Lo especial de las modificaciones descritas en el estudio es que son transmitidas por proteínas de las células huésped y, a diferencia de las proteínas del virus, no pueden mutar rápidamente. Por tanto, representan un enfoque prometedor para la producción de nuevos medicamentos.
La polimerasa del virus de la gripe A (polimerasa IAV) es una proteína muy compleja que tiene más de una función. Una de ellas es que, tras un cambio estructural, también puede hacer copias del genoma del virus (ARNc y ARNv). Sin este "cambio" de funciones, el virus no puede proliferar. Como han descubierto ahora las doctoras Linda Brunotte y Franziska Günl y un equipo de colegas, la polimerasa del IAV necesita proteínas de la célula huésped para actuar como "interruptores moleculares" y llevar a cabo sus diversas funciones. Estas proteínas son enzimas que acoplan las denominadas proteínas de ubiquitina en lugares específicos de la polimerasa y, como resultado, desencadenan la señal para el cambio de funciones. "Pudimos elaborar un mapa que muestra 59 posiciones en la polimerasa viral a las que se acopló la ubiquitina a través de la célula huésped. Se trata de hallazgos completamente nuevos que revelan el talón de Aquiles del virus de la gripe A", explica el Dr. Brunotte, que dirige un equipo de investigadores del Instituto de Virología Molecular y también inició el estudio.
Esta ubiquitinación tuvo una influencia definitiva en la actividad de la polimerasa en 17 puntos. Además, se descubrió una posición específica cuya modificación representa la señal para la conversión y el cambio de funciones asociado en la polimerasa. Como resultado, el Dr. Günl, autor principal del estudio, mira ahora hacia el futuro: "Sobre la base de nuestro mapeo de la ubiquitinación, ahora se puede investigar qué enzimas son específicamente responsables de la modificación de la polimerasa del IAV. Los medicamentos dirigidos contra estas enzimas serían resistentes a las mutaciones de los virus de la gripe, por lo que presentarían un gran potencial para futuros tratamientos".
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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