Resuelta la estructura de la proteína inmunitaria del trigo
Importante herramienta en la lucha por la seguridad alimentaria
Alexander Förderer
Como alimento básico para el 40% de la población mundial, es difícil exagerar la importancia del trigo para la seguridad alimentaria.
La capacidad de recuperación de los cultivos en un clima cambiante y la resistencia a las enfermedades infecciosas serán los factores limitantes de la futura estabilidad alimentaria. En el caso del trigo, uno de los patógenos más importantes desde el punto de vista económico es la roya del tallo, un hongo vicioso que puede tener efectos devastadores en los rendimientos.
Aunque la roya del tallo ha infectado al trigo desde la época precristiana, gracias a los esfuerzos de los fitomejoradores y los fitopatólogos se había podido evitar cualquier epidemia importante en las principales zonas de cultivo de trigo del mundo en los últimos 50 años del siglo XX. Desgraciadamente, este panorama tan halagüeño se rompió en 1998, con la aparición de una nueva variante muy virulenta de la roya del trigo en Uganda. El Ug99, como se le conoce, puede atacar hasta el 80% de las variedades de trigo del mundo, lo que en algunos casos supone la pérdida total del rendimiento de los campos infectados. Al tratar de dotar a los cultivos de resistencia contra los patógenos vegetales nuevos y emergentes, los científicos y los fitomejoradores suelen buscar en las variedades silvestres de algunos de nuestros cultivos básicos genes que puedan proporcionar una inmunidad eficaz. La aparición del Ug99 dio un impulso especial a estos esfuerzos y condujo a la identificación del Sr35, un gen que protege contra el Ug99 cuando se introduce en el trigo pan.
Ahora, científicos dirigidos por Jijie Chai y Paul Schulze-Lefert, de la Universidad de Colonia y el Instituto Max Planck de Investigación de Mejora Vegetal de Colonia (Alemania), y Yuhang Chen, de la Academia China de Ciencias, han descifrado la estructura de la proteína Sr35 del trigo. Esto les ha permitido explicar cómo la Sr35 protege al trigo Einkorn contra el Ug99.
La Sr35 es un ejemplo de receptor de repetición rica en leucina (NLR) de unión a nucleótidos dentro de las células vegetales que detecta la presencia de patógenos invasores. La activación de los NLR se produce al reconocer los "efectores" de los patógenos, pequeñas proteínas que los microorganismos invasores introducen en las células de las plantas para debilitarlas. Cada NLR suele unirse a un tipo de efector.
Cuando Sr35 se activa, cinco receptores se reúnen en un gran complejo proteico, que los investigadores denominan "resistosoma Sr35". Estos resistosomas tienen la capacidad de actuar como canales en la membrana de las células vegetales. Esta actividad de los canales pone en marcha potentes respuestas inmunitarias que culminan con el suicidio de las células vegetales en el lugar de la infección, como una especie de autosacrificio para proteger al resto de la planta.
En este estudio, los investigadores lograron por primera vez resolver la estructura y describir la función inmunitaria de un resistosoma de una especie de cultivo.
Los científicos empezaron por sintetizar tanto el Sr35 como su correspondiente efector Ug99 en células de insecto, estrategia que les permitió aislar y purificar grandes cantidades de resistosomas Sr35, y utilizaron la microscopía electrónica criogénica, técnica en la que las muestras se congelan a temperaturas criogénicas que permiten determinar las estructuras biomoleculares a resolución atómica. Alexander Förderer, que dirigió el estudio, afirma: "En la estructura de Sr35 pudimos identificar las partes de la proteína que son importantes para el reconocimiento del efector Ug99. Con este conocimiento, espero que podamos generar nuevos NLR que puedan aplicarse en el campo para proteger las variedades de trigo de élite contra el Ug99 y contribuir así a la seguridad alimentaria mundial".
Armados con su conocimiento de la estructura del resistosoma Sr35, Alexander Förderer y sus coautores Ertong Li y Aaron W. Lawson se propusieron determinar si ahora podrían reutilizar receptores no funcionales de variedades de élite susceptibles de cebada y trigo para reconocer el efector Ug99. Dieron con dos proteínas que, aunque son similares a la Sr35, no reconocen al Ug99. Cuando intercambiaron los elementos de Sr35 que se sabe que entran en contacto con el efector Ug99, los científicos pudieron convertir estas proteínas en receptores del efector Ug99.
Según Paul Schulze-Lefert, "este estudio también ilustra cómo la naturaleza ha utilizado un principio de diseño común para construir receptores inmunitarios. Al mismo tiempo, estos receptores han evolucionado de tal manera que han conservado la flexibilidad para generar nuevas variantes de receptores que pueden proporcionar inmunidad a otros patógenos microbianos como virus, bacterias o nematodos".
Jijie Chai señala que los conocimientos obtenidos en este estudio "abren la oportunidad de mejorar la resistencia de los cultivos mediante la ingeniería de proteínas de resistencia de las plantas que reconocen una serie de efectores patógenos diferentes".
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