Una nueva herramienta para la crio-microscopía electrónica
Nuevo método que combina la crioelectrónica con un método utilizado en la investigación de materiales
Investigadores del Forschungszentrum Jülich y de la Universidad Heinrich Heine de Düsseldorf, dirigidos por el Prof. Dr. Carsten Sachse, utilizan la criomicroscopía electrónica, o crio-EM, para hacer visibles las biomoléculas a nivel atómico. En un artículo publicado en la revista Nature Methods, presentan un nuevo método que combina la crio-EM con un método utilizado en la investigación de materiales. Los resultados también se presentan y clasifican en un Nature Briefing.
Imagen microscópica (arriba) y estructura (abajo) de la proteína hemocianina (derecha) y del virus del mosaico del tabaco (izquierda) mediante iDPC-STEM. Debajo las correspondientes estructuras 3D a 3,5 y 6,5 Å de resolución.
Forschungszentrum Jülich / Ivan Lazic, Carsten Sachse
La técnica aún relativamente nueva de la crio-EM tiene una ventaja decisiva sobre la cristalografía de rayos X, que se utiliza de forma rutinaria desde hace décadas: Los bloques de construcción de proteínas pueden observarse en su entorno natural en un estado de congelación instantánea sin tener que convertirlos previamente en un cristal artificial. La crio-EM se basa en la microscopía electrónica de transmisión. El método alternativo que los investigadores han empleado ahora, en cambio, es una evolución de la microscopía electrónica de transmisión de barrido con contraste de fase diferencial integrado, o iDPC-STEM para abreviar.
"Este método se ha utilizado hasta ahora principalmente en la investigación de materiales, donde ya ha dado lugar a resoluciones muy altas. En la obtención de imágenes de muestras biológicas, ahora hemos alcanzado directamente una calidad que fue posible por primera vez con la criomicroscopía electrónica hace unos años", afirma Carsten Sachse, director del Ernst Ruska-Centre del Forschungszentrum Jülich y profesor de la Universidad Heinrich Heine de Düsseldorf.
Junto con sus compañeros de investigación de la empresa de análisis Thermo Fischer Scientific de Eindhoven, pudo cartografiar las estructuras de las proteínas mediante el iDPC-STEM con una resolución subnanométrica de 3,5 angstroms. "En comparación, la criomicroscopía electrónica está un poco más avanzada hoy en día. Pero nuestros resultados demuestran que el iDPC-STEM es capaz en principio, con cierta optimización, de alcanzar resoluciones similares a las de la crioelectrónica actual y ampliar las posibilidades de análisis estructural; especialmente en el caso de muestras muy heterogéneas y no uniformes o de partículas individuales cuando las capacidades de promediación son limitadas", afirma Carsten Sachse.
En la criomicroscopía convencional, se toman miles, a veces decenas o cientos de miles, de instantáneas de una muestra desde muchas direcciones de observación. Un potente ordenador utiliza estas imágenes para calcular un modelo tridimensional detallado de la molécula o partícula. La microscopía electrónica de barrido, en cambio, escanea los objetos línea por línea en pequeños pasos para producir una imagen compuesta que, como en la crioelectrónica convencional, sirve de base para el cálculo de la estructura tridimensional. Al igual que en la criomicroscopía electrónica, se utiliza un haz de electrones de baja dosis porque las biomoléculas suelen ser extremadamente sensibles. Así se evita que la alta energía del haz destruya las estructuras sensibles.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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