La maquinaria oculta de un gigante de la fotosíntesis al descubierto
Investigadores han resuelto la estructura del fotosistema I monomérico mediante criomicroscopía electrónica
La fotosíntesis es la base de casi toda la vida en la Tierra y, sin embargo, no se entiende hasta el último detalle. Un equipo internacional de investigación ha desvelado ahora uno de sus secretos. Los investigadores de la Ruhr-Universität Bochum (RUB), la Universidad de Osaka (Japón) y la Universidad de Kafrelsheikh (Egipto) han conseguido aislar una rara manifestación del fotosistema I y estudiarla en detalle. El estudio ha aportado nuevos conocimientos sobre el transporte de energía luminosa en este gigantesco complejo proteico fotosintético.
Marc Nowaczyk y Anna Frank (derecha) exploran la fotosíntesis.
© RUB, Marquard
El poder de la fotosíntesis
La fotosíntesis representa el único proceso biológico que convierte la energía de la luz solar en energía almacenada químicamente. A nivel molecular, las enzimas clave de la fotosíntesis, llamadas fotosistemas, son las responsables de este proceso de conversión. El fotosistema I (PSI), uno de los dos fotosistemas, es un gran complejo proteico de membrana que puede presentarse en diferentes formas: como monómeros, dímeros, trímeros o incluso tetrámeros.
Una nueva técnica de aislamiento ayuda a desvelar la estructura de la PSI monomérica
Aunque la estructura de la PSI trimérica de la cianobacteria termófila Thermosynechococcus elongatus se resolvió hace 20 años, aún no era posible obtener la estructura correspondiente de la PSI monomérica. El principal obstáculo era la escasa abundancia natural de esta forma específica de PSI. Por ello, los investigadores de la RUB desarrollaron un nuevo método de extracción que permitió el aislamiento selectivo de los monómeros de PSI con un alto rendimiento. El complejo proteico aislado se caracterizó en detalle en la RUB mediante espectrometría de masas, espectroscopia y métodos bioquímicos, mientras que el equipo de investigación de la Universidad de Osaka pudo resolver su estructura mediante criomicroscopía electrónica.
El trabajo en equipo entre clorofilas y lípidos podría permitir la transferencia de energía hacia arriba
La estructura atómica de la PSI monomérica proporciona nuevos conocimientos sobre la transferencia de energía en el interior del complejo proteico, así como sobre la localización de las llamadas clorofilas rojas -clorofilas especialmente dispuestas, que interactúan estrechamente entre sí y permiten así la absorción de luz roja lejana de baja energía, que normalmente no puede utilizarse para la fotosíntesis. Curiosamente, la estructura reveló que las clorofilas rojas parecen interactuar con los lípidos de la membrana circundante. Esta disposición estructural podría indicar que se utiliza energía térmica adicional para que la luz roja lejana sea accesible para la fotosíntesis.
La cooperación a largo plazo da más frutos
La investigación colectiva se llevó a cabo en el marco del Programa Internacional de Promoción de la Investigación Conjunta 824, un acuerdo de cooperación entre la Facultad de Biología y Biotecnología de la RUB y el Instituto de Investigación de Proteínas (IPR) de la Universidad de Osaka, establecido en 2017. El Programa de Promoción consolidó aún más la colaboración activa y a largo plazo entre el Laboratorio del Profesor Genji Kurisu en el IPR y el grupo de proyectos de Bochum "Mecanismos Moleculares de la Fotosíntesis" dirigido por el Profesor Marc Nowaczyk.
Un programa LabExchange recientemente establecido en la Facultad de Biología y Biotecnología con la Universidad de Osaka ofrece a los estudiantes de la RUB posibilidades adicionales de realizar sus proyectos de investigación en el país del sol naciente.
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Publicación original
Orkun Çoruh, Anna Frank, Hideaki Tanaka, Akihiro Kawamoto, Eithar El-Mohsnawy, Takayuki Kato, Keiichi Namba, Christoph Gerle, Marc M. Nowaczyk, Genji Kurisu; "Cryo-EM structure of a functional monomeric Photosystem I from Thermosynechococcus elongatus reveals 'red' chlorophyll cluster"; Communications Biology; 2021
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