Hacer que las enzimas se adapten a las aplicaciones industriales

Proceso de base biológica para la producción de amoníaco

27.08.2020 - Alemania

Las enzimas bacterianas son a menudo poderosas pero también catalizadores muy sensibles. Por lo tanto, para llamar a su rendimiento, necesitan un entorno especial.

© RUB, Marquard

Junto con sus socios de investigación, el equipo del Centro de Electroquímica está trabajando en el desarrollo de nuevos catalizadores.

Los investigadores de la Ruhr-Universität Bochum (RUB) han desarrollado nuevas técnicas para acoplar eficientemente las enzimas bacterianas a los electrodos. Junto con un equipo de la Universidad de Utah, realizaron un sistema para la síntesis de amoníaco basado en una enzima de la nitrogenasa. También diseñaron una celda de biocombustible de hidrógeno/oxígeno basada en una enzima de hidrogenasa junto con un equipo del Instituto Max Planck para la Conversión de Energía Química. Ambos trabajos han sido publicados en la revista "Angewandte Chemie" en mayo y junio de 2020.

Las enzimas poderosas requieren condiciones especiales

Muchas de las enzimas que se encuentran en la naturaleza son potentes catalizadores, como las denominadas [FeFe]-hidrogenasas. Las hidrogenasas son utilizadas por las bacterias para producir hidrógeno, mientras que las nitrogenasas logran activar el enlace más fuerte de la naturaleza en el nitrógeno (N2). Ambas enzimas son muy sensibles al oxígeno, pero utilizan metales no preciosos fácilmente disponibles en sus centros activos. Por lo tanto, un día podrían sustituir a los catalizadores de metales preciosos más caros. "Utilizar tales catalizadores altamente sensibles para las células de biocombustibles sigue siendo uno de los mayores desafíos en la conversión de energía sostenible", dice el Profesor Wolfgang Schuhmann, jefe del Centro de Electroquímica del RUB y miembro del grupo de excelencia "El Ruhr explora la solución", Resolv.

La célula de biocombustible realizada con la enzima

En cooperación con el equipo del Profesor Wolfgang Lubitz del Instituto Max Planck para la Conversión de Energía Química en Mülheim an der Ruhr, el grupo de Bochum demostró bajo qué circunstancias esto es, sin embargo, posible. Utilizaron la llamada hidrogenasa [FeFe] de la bacteria Desulfovibrio desulfuricans. Aunque se trata de un catalizador muy eficiente, debe ser protegido en la pila de combustible del oxígeno necesario para el funcionamiento en el segundo electrodo.

En este trabajo, los científicos integraron la [FeFe]-hidrogenasa por primera vez en una celda de biocombustible operada con los llamados electrodos de difusión de gas. En esta célula, el hidrógeno y el oxígeno son transportados a las enzimas a través de una membrana. El equipo incrustó la enzima en una matriz que consiste en el llamado polímero redox, que fija la enzima a la superficie del electrodo permeable al gas, protege la enzima de los efectos nocivos del oxígeno y también establece un contacto eléctrico entre la enzima y el electrodo. Con este diseño, la pila de combustible alcanzó unas densidades de corriente elevadas no alcanzadas hasta entonces, de 14 miliamperios por centímetro cuadrado y unas densidades de potencia elevadas de 5,4 miliwatios por centímetro cuadrado.

Proceso de base biológica para la producción de amoníaco

En el segundo proyecto, el equipo de investigación de RUB, junto con el grupo estadounidense dirigido por la profesora Shelley Minteer de la Universidad de Salt-Lake City, buscaron una alternativa bioelectrosintética para la síntesis de amoníaco. En la industria química, el amoníaco se produce comúnmente usando el proceso Haber-Bosch a alta temperatura y alta presión y con una considerable liberación de CO2.

Algunas bacterias poseen enzimas, llamadas nitrogenasas, con las que fijan el nitrógeno molecular (N2) y pueden metabolizarlo a temperatura ambiente y sin aumentar la presión. Sin embargo, en los organismos vivos esto consume mucha energía en forma de las moléculas de almacenamiento de energía ATP.

El equipo de investigación demostró que es posible acoplar la nitrogenasa de la bacteria Azotobacter vinelandii con un electrodo a través del cual se pueden suministrar los electrones necesarios para la reacción, de modo que no se requiere ATP. Una vez más, la clave del éxito fue un polímero redox que ayudó a establecer un contacto eléctrico estable y eficiente entre el electrodo y el compuesto de polímero nitrogenado y redox. "Hasta donde sabemos, la fijación y el contacto de las nitrogenasas en los polímeros redox es el primer paso para hacer que las nitrogenasas sean aplicables para la bioelectrosíntesis", escriben los autores del estudio.

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