Cómo el oxígeno destruye el núcleo de enzimas importantes
© RUB, Marquard
Ciertas enzimas, como las hidrogeniasas productoras de hidrógeno, son inestables en presencia de oxígeno. Los investigadores de la Ruhr-Universität Bochum (RUB) han identificado las razones a nivel atómico.
Los experimentos fueron realizados conjuntamente por tres grupos de la RUB: el grupo de investigación en fotobiotecnología estuvo representado por el Dr. Julian Esselborn -hoy en la Universidad de California, San Diego-, el Profesor Thomas Happe y la Dra. Leonie Kertess. El equipo colaboró con el profesor Eckhard Hofmann del Protein Crystallography Group y el Dr. Ulf-Peter Apfel de la Cátedra de Química Inorgánica I.
La cooperación interdisciplinaria en la interfaz entre biología, química y física se integró en el Ruhr Explores Solvation Cluster of Excellence, Resolv para abreviar, y en el Research Training Group Microbial Substrate Conversion, Micon para abreviar.
Cambios estructurales debidos al oxígeno
Los investigadores analizaron una hidrogenasa de la bacteria Clostridium pasteurianum. El aspecto único de esta clase de enzimas es que su estructura consiste en seis átomos de hierro y seis de azufre. El llamado cofactor constituye el núcleo de la proteína, donde tiene lugar la producción real de hidrógeno.
Los investigadores almacenaron varias muestras de la enzima con oxígeno durante diferentes períodos de tiempo. Luego utilizaron el análisis de la estructura de rayos X para estudiar cómo había cambiado la estructura tridimensional de las proteínas. "Este método es muy complejo y complicado, pero nos ayudó a rastrear el proceso destructivo a nivel atómico", dice Julian Esselborn.
La incubación con oxígeno sólo alteró los átomos individuales de la enzima, es decir, ciertos átomos de hierro del cofactor. Esto condujo gradualmente a la desintegración de todo el centro activo. Al comprender qué átomos de hierro están particularmente afectados, los investigadores esperan poder proteger mejor las proteínas biotecnológicamente interesantes contra el oxígeno en el futuro.
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Julian Esselborn, Leonie Kertess, Ulf-Peter Apfel, Eckhard Hofmann, Thomas Happe; "Loss of specific active-site iron atoms in oxygen-exposed [FeFe]-hydrogenase determined by detailed X‑ray structure analyses"; Journal of the American Chemical Society; 2019
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