Un crustacé venimeux provenant de grottes sous-marines mayas fournit de nouveaux candidats médicaments
Les zootoxines affectent un large éventail de processus physiologiques et sont donc d'un grand intérêt pour la recherche de médicaments. Une étude internationale dirigée par Björn von Reumont, de l'université Goethe de Francfort, a identifié de nouvelles toxines provenant du crustacé sous-marin Xibalbanus tulumensis, qui vit dans les grottes et inhibe divers canaux ioniques. Cette découverte ouvre la voie à des applications pharmacologiques prometteuses. L'espèce se trouve exclusivement dans les grottes cenotes, autrefois sacrées pour les Mayas.
De nombreux animaux utilisent des venins pour se défendre ou pour chasser. Les composants de ces venins, connus sous le nom de toxines, interfèrent avec divers processus physiologiques, ce qui explique pourquoi ils sont si intéressants pour le développement de nouveaux agents pharmacologiques. Si les venins de certains groupes d'animaux - notamment les serpents, les araignées, les scorpions et les insectes - ont déjà été très bien étudiés, il en va tout autrement pour les groupes d'animaux marins. Ici, les données n'existent que pour des espèces animales individuelles, ce qui signifie que ce groupe recèle encore un grand potentiel inexploité.
Ce n'est qu'il y a quelques années que l'on a découvert l'existence de crustacés venimeux, les rémipèdes, qui ressemblent davantage à des mille-pattes et qui vivent dans des grottes sous-marines. Une équipe de recherche multidisciplinaire dirigée par le Dr Björn von Reumont, qui a décrit pour la première fois le système venimeux des rémipèdes en 2014 et qui est actuellement chercheur invité à l'université Goethe de Francfort, a maintenant caractérisé un groupe de toxines provenant du rémipède Xibalbanus tulumensis.
À cette fin, Reumont a constitué une équipe composée de partenaires de coopération du Fraunhofer Institute for Translational Medicine (ITMP) dans le cadre du LOEWE Center for Translational Biodiversity, ainsi que de collègues de l'Université de Louvain, de Cologne, de Berlin et de Munich - tous faisant également partie du Réseau européen des venins (COST Action EUVEN).
Le remipède Xibalbanus tulumensis vit dans les cénotes, systèmes de grottes sous-marines de la péninsule mexicaine du Yucatan. Il injecte le venin produit dans sa glande à venin directement dans sa proie. Cette toxine contient divers composants, dont un nouveau type de peptide, appelé xibalbine, du nom du crustacé qui le produit. Certaines de ces xibalbines contiennent un élément structurel caractéristique que l'on retrouve dans d'autres toxines, notamment celles produites par les araignées : plusieurs acides aminés (cystéines) du peptide sont liés les uns aux autres de manière à former une structure en forme de nœud. Cette structure rend les peptides résistants aux enzymes, à la chaleur et aux valeurs de pH extrêmes. Ces knottines agissent souvent comme des neurotoxines, en interagissant avec les canaux ioniques et en paralysant les proies - un effet qui a également été proposé pour certaines xibalbines.
L'étude montre que tous les peptides de xibalbine testés par les doctorants des partenaires de coopération - et en particulier Xib1, Xib2 et Xib13 - inhibent efficacement les canaux potassiques dans les systèmes mammifères. "Cette inhibition est très importante pour la mise au point de médicaments contre diverses maladies neurologiques, dont l'épilepsie", explique M. von Reumont. Xib1 et Xib13 ont également la capacité d'inhiber les canaux sodiques voltage-dépendants, tels que ceux que l'on trouve dans les cellules nerveuses ou les cellules musculaires cardiaques. De plus, dans les neurones sensoriels des mammifères supérieurs, les deux peptides peuvent activer deux protéines - les kinases PKA-II et ERK1/2 - impliquées dans la transduction du signal. Cela suggère qu'ils sont impliqués dans la sensibilisation à la douleur, ce qui ouvre la voie à de nouvelles approches dans la thérapie de la douleur.
Bien que la bioactivité des xibalbines soit exemplaire du potentiel inexploité de la biodiversité marine, la production de médicaments à partir de venins d'animaux est un processus complexe qui prend du temps. "Trouver des candidats appropriés et caractériser leurs effets de manière exhaustive, afin de jeter les bases de médicaments sûrs et efficaces, n'est aujourd'hui possible qu'au sein d'une grande équipe interdisciplinaire, comme c'est le cas pour notre étude", explique von Reumont.
La situation est d'autant plus difficile que le temps est compté pour les rémipèdes. Leur habitat est gravement menacé par la construction du réseau ferroviaire interurbain Tren Maya, qui traverse la péninsule du Yucatan. "Les cénotes constituent un écosystème très sensible", explique M. von Reumont, qui, en tant que plongeur spéléologue expérimenté, a recueilli des rémipèdes dans le Yucatan lors de plusieurs expéditions de plongée spéléologique. "Notre étude souligne l'importance de la protection de la biodiversité, non seulement pour sa signification écologique, mais aussi pour sa valeur économique.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Ernesto Lopes Pinheiro-Junior, Ehsan Alirahimi, Steve Peigneur, Jörg Isensee, Susanne Schiffmann, Pelin Erkoc, Robert Fürst, Andreas Vilcinskas, Tobias Sennoner, Ivan Koludarov, Benjamin-Florian Hempel, Jan Tytgat, Tim Hucho, Björn M. von Reumont; "Diversely evolved xibalbin variants from remipede venom inhibit potassium channels and activate PKA-II and Erk1/2 signaling"; BMC Biology, Volume 22, 2024-7-29
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