Comment rendre les plastiques omniprésents biodégradables ?
La compréhension de la fonction d'une enzyme bactérienne spécifique a ouvert la voie à la dégradation biotechnologique du styrène
Le polystyrène est fabriqué à partir de blocs de styrène et est le plastique le plus utilisé en termes de volume, par exemple dans les emballages. Contrairement au PET, qui peut désormais être produit et recyclé à l'aide de méthodes biotechnologiques, la production de polystyrène est jusqu'à présent un processus purement chimique. Le plastique ne peut pas non plus être décomposé par des moyens biotechnologiques. Les chercheurs tentent de remédier à cette situation : Une équipe internationale dirigée par le Dr Xiaodan Li de l'Institut Paul Scherrer (Suisse), en collaboration avec le professeur Dirk Tischler, chef du groupe de recherche en biotechnologie microbienne de l'université de la Ruhr à Bochum (Allemagne), a décodé une enzyme bactérienne qui joue un rôle clé dans la dégradation du styrène. Cette découverte ouvre la voie à des applications biotechnologiques. Les chercheurs ont publié leurs résultats dans la revue Nature Chemistry du 14 mai 2024.
Le styrène dans l'environnement
"Plusieurs millions de tonnes de styrène sont produites et transportées chaque année", explique Dirk Tischler. "Au cours de ce processus, une partie du styrène est rejetée involontairement dans l'environnement". Ce n'est cependant pas la seule source de styrène dans l'environnement : il est présent naturellement dans le goudron de houille et le goudron de lignite, peut se trouver à l'état de traces dans les huiles essentielles de certaines plantes et se forme lors de la décomposition de matières végétales. "Il n'est donc pas surprenant que les micro-organismes aient appris à le manipuler, voire à le métaboliser", explique le chercheur.
Rapide mais complexe : la dégradation microbienne du styrène
Les bactéries et les champignons, ainsi que le corps humain, activent le styrène à l'aide d'oxygène et forment de l'oxyde de styrène. Si le styrène lui-même est toxique, l'oxyde de styrène est encore plus nocif. Une métabolisation rapide est donc cruciale. "Dans certains micro-organismes ainsi que dans le corps humain, l'époxyde formé par ce processus subit généralement une conjugaison avec le glutathion, ce qui le rend à la fois plus soluble dans l'eau et plus facile à décomposer et à excréter", explique Dirk Tischler. "Ce processus est très rapide, mais aussi très coûteux pour les cellules. Une molécule de glutathion doit être sacrifiée pour chaque molécule d'oxyde de styrène".
La formation du conjugué de glutathion et la question de savoir si, ou plutôt comment, le glutathion peut être récupéré font partie des recherches actuelles de la MiCon Graduate School de l'université de la Ruhr à Bochum, financées par la Fondation allemande pour la recherche (DFG). Certains micro-organismes ont développé une variante plus efficace. Ils utilisent une petite protéine membranaire, la styrène oxyde isomérase, pour décomposer l'époxyde.
Les styrène-oxyde isomérases sont plus efficaces
"Dès le premier enrichissement de la styrène oxyde isomérase à partir de la bactérie du sol Rhodococcus, nous avons observé sa couleur rougeâtre et montré que cette enzyme était liée à la membrane", explique Dirk Tischler. Au fil des ans, lui et son équipe ont étudié diverses enzymes de cette famille et les ont utilisées principalement en biocatalyse. Toutes ces isomérases à oxyde de styrène ont une efficacité catalytique élevée, sont très rapides et ne nécessitent pas de substances supplémentaires (co-substrats). Elles permettent donc une détoxification rapide de l'oxyde de styrène toxique dans l'organisme ainsi qu'une application biotechnologique puissante dans le domaine de la synthèse chimique fine.
"Afin d'optimiser ces derniers, nous devons comprendre leur fonction", souligne Dirk Tischler. "Nous avons fait des progrès considérables dans ce domaine dans le cadre de notre collaboration internationale entre des chercheurs de Suisse, de Singapour, des Pays-Bas et d'Allemagne. L'équipe a montré que l'enzyme existe dans la nature sous la forme d'un trimère composé de trois unités identiques. Les analyses structurales ont révélé la présence d'un cofacteur hème entre chaque sous-unité, chargé d'un ion fer. L'hème constitue une partie essentielle de ce que l'on appelle la poche active et joue un rôle dans la fixation et la conversion du substrat. L'ion fer du cofacteur hémique active le substrat en coordonnant l'atome d'oxygène de l'oxyde de styrène. "Cela signifie qu'une nouvelle fonction biologique de l'hème dans les protéines a été décrite de manière exhaustive", conclut Dirk Tischler.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Basavraj Khanppnavar, Joel P. S. Choo, Peter-Leon Hagedoorn, Grigory Smolentsev, Saša Štefanić, Selvapravin Kumaran, Dirk Tischler, Fritz K. Winkler, Volodymyr M. Korkhov, Zhi Li, Richard A. Kammerer, Xiaodan Li; "Structural basis of the Meinwald rearrangement catalysed by styrene oxide isomerase"; Nature Chemistry, 2024-5-14
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