Découverte de la première molécule fractale dans la nature
nous sommes tombés sur cette structure complètement par hasard et nous n'arrivions pas à croire ce que nous voyions lorsque nous en avons pris les premières images au microscope électronique
Flocons de neige, feuilles de fougères, têtes de choux-fleurs romanesco : de nombreuses structures dans la nature présentent une certaine régularité. Leurs différentes parties ressemblent à la forme de l'ensemble de la structure. De telles formes, qui se répètent du plus grand au plus petit, sont appelées fractales. Mais les fractales régulières qui correspondent presque exactement à toutes les échelles, comme dans les exemples ci-dessus, sont très rares dans la nature.
De nombreuses structures fractales, par exemple dans les nuages ou les deltas de rivière (ci-dessus), où de grands canaux se ramifient en canaux plus petits et ceux-ci en canaux encore plus petits, sont créées par des processus aléatoires et ne suivent pas une formule mathématique exacte ; le lit d'une rivière plus petite ne correspond pas exactement à la structure du canal plus grand dont il se ramifie. Les fougères (en bas à gauche) et le chou-fleur Romanesco, en revanche, sont des exemples de fractales régulières. Jusqu'à présent, aucune fractale régulière n'était connue dans le monde des molécules naturelles. Des chercheurs du MPI Marburg ont découvert une protéine qui forme un motif fractal connu, le triangle de Sierpinski.
Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie/Hochberg
Les molécules présentent également une certaine régularité. Mais si vous les observez de très loin, vous n'en voyez plus aucun signe. On observe alors une matière lisse dont les caractéristiques ne correspondent plus à celles des molécules individuelles. Le degré de structure fine que nous voyons dépend de notre grossissement - contrairement aux fractales, où l'autosimilarité persiste à toutes les échelles. En fait, les fractales régulières au niveau moléculaire sont totalement inconnues dans la nature.
C'est quelque peu surprenant. Après tout, les molécules peuvent s'assembler pour former toutes sortes de formes merveilleuses. Les scientifiques disposent de vastes catalogues de structures moléculaires complexes auto-assemblées. Cependant, il n'y a jamais eu de fractale régulière parmi elles. Il s'avère que presque tous les auto-assemblages d'apparence régulière conduisent à une régularité qui devient lisse à grande échelle.
Une équipe internationale de chercheurs dirigée par des groupes de l'Institut Max Planck de Marbourg et de l'Université Phillips de Marbourg vient de découvrir la première fractale moléculaire régulière dans la nature. Ils ont découvert une enzyme microbienne - la citrate synthase d'une cyanobactérie - qui s'assemble spontanément en un motif fractal régulier connu sous le nom de triangle de Sierpiński. Il s'agit d'une série de triangles se répétant à l'infini et composés de triangles plus petits.
Nous sommes tombés sur cette structure par hasard et nous n'arrivions pas à croire ce que nous voyions lorsque nous en avons pris les premières images au microscope électronique", explique le Dr Franziska Sendker, premier auteur de l'étude. La protéine forme de magnifiques triangles et, au fur et à mesure que la fractale se développe, nous voyons des vides triangulaires de plus en plus grands au milieu de ces triangles, ce qui est totalement différent de tout assemblage de protéines que nous ayons jamais vu auparavant", poursuit-elle.
Comment cette exception inhabituelle est-elle apparue ? Qu'est-ce qui distingue l'enzyme de toutes les autres et lui donne cette forme fractale ? En collaboration avec un biologiste structurel de l'université de Marburg, l'équipe a finalement réussi à déterminer la structure moléculaire de cet assemblage à l'aide de la microscopie électronique, ce qui a permis de comprendre comment l'enzyme obtient sa géométrie fractale.
C'est l'une des structures les plus difficiles, mais aussi les plus fascinantes, que j'ai résolues au cours de ma carrière", déclare Jan Schuller, dont le groupe a participé à la détermination de la structure. Le problème que pose la détermination de la structure d'une fractale est que nos techniques de calcul de la moyenne des images ne cessent de s'embrouiller du fait que les petits triangles peuvent être des sous-structures de triangles plus grands. L'algorithme se concentrait sur ces petits triangles au lieu de voir les structures plus grandes dont ils faisaient partie", explique-t-il.
L'asymétrie mène à la formation de fractales
Une fois la structure en main, il est apparu clairement comment cette protéine parvenait à s'assembler en fractale : Normalement, lorsque les protéines s'auto-assemblent, le modèle est hautement symétrique : chaque chaîne protéique individuelle adopte la même disposition par rapport à ses voisines. De telles interactions symétriques conduisent toujours à des motifs qui deviennent lisses à grande échelle. La clé de la protéine fractale réside dans le fait que son assemblage viole cette règle de symétrie. Différentes chaînes de protéines ont eu des interactions légèrement différentes à différentes positions de la fractale. C'est ainsi que s'est formé le triangle de Sierpiński, avec ses grands vides internes, plutôt qu'un réseau régulier de molécules.
Cet assemblage bizarre a-t-il une utilité ? L'auto-assemblage est souvent utilisé par l'évolution pour réguler les enzymes, mais dans ce cas, la cyanobactérie dans laquelle se trouve cette enzyme ne semble pas se soucier de savoir si sa citrate synthase peut ou non s'assembler en une fractale", explique le biologiste évolutionniste Georg Hochberg, l'un des principaux auteurs de l'étude. Lorsque l'équipe a manipulé génétiquement la bactérie pour empêcher sa citrate synthase de s'assembler en triangles fractals, les cellules se sont développées tout aussi bien dans diverses conditions. Cela nous a amenés à nous demander s'il ne s'agissait pas simplement d'un accident inoffensif de l'évolution. De tels accidents peuvent se produire lorsque la structure en question n'est pas trop difficile à construire".
Reproduire l'évolution en laboratoire
Pour vérifier sa théorie, l'équipe a recréé le développement évolutif de l'arrangement fractal en laboratoire. Pour ce faire, elle a utilisé une méthode statistique pour recalculer la séquence protéique de la protéine fractale telle qu'elle était il y a des millions d'années. En produisant ensuite ces anciennes protéines par voie biochimique, ils ont pu montrer que l'arrangement était apparu assez soudainement grâce à un très petit nombre de mutations et qu'il avait ensuite immédiatement disparu dans plusieurs lignées de cyanobactéries, de sorte qu'il n'était resté intact que dans cette seule espèce bactérienne. Bien que nous ne puissions jamais être totalement sûrs des raisons pour lesquelles les choses se sont produites dans le passé, ce cas particulier présente toutes les caractéristiques d'une structure biologique apparemment complexe qui est apparue sans raison valable parce qu'elle était tout simplement très facile à faire évoluer", déclare Hochberg.
Le fait que quelque chose d'aussi complexe qu'une fractale moléculaire ait pu émerger aussi facilement au cours de l'évolution suggère que d'autres surprises et beaucoup de beauté peuvent encore se cacher dans les assemblages moléculaires de nombreuses biomolécules qui n'ont pas encore été découverts.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Franziska L. Sendker, Yat Kei Lo, Thomas Heimerl, Stefan Bohn, Louise J. Persson, Christopher-Nils Mais, Wiktoria Sadowska, Nicole Paczia, Eva Nußbaum, María del Carmen Sánchez Olmos, Karl Forchhammer, Daniel Schindler, Tobias J. Erb, Justin L. P. Benesch, Erik G. Marklund, Gert Bange, Jan M. Schuller, Georg K. A. Hochberg; "Emergence of fractal geometries in the evolution of a metabolic enzyme"; Nature, 2024-4-10
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