Le goût du plastique
Première découverte : une nouvelle enzyme des grands fonds décompose le plastique PET
La pollution plastique affecte de plus en plus la santé des côtes et des océans. Les bouteilles en plastique fabriquées à partir de polyéthylène téréphtalate, ou PET, constituent un problème bien connu. Une nouvelle étude impliquant des scientifiques du groupe de recherche du professeur Ruth Schmitz-Streit de l'université de Kiel a montré pour la première fois, en utilisant des micro-organismes des grands fonds marins, que les polymères tels que le PET sont continuellement dégradés par une enzyme. Des chercheurs de l'université de Hambourg et de l'université Heinrich-Heine de Düsseldorf ont joué un rôle majeur dans l'étude microbiologique. Les résultats élargissent fondamentalement les connaissances sur les enzymes dégradant le PET, le mécanisme sous-jacent et la compréhension de l'évolution de la diversité des enzymes putatives dégradant le PET dans l'ensemble de l'océan mondial. L'équipe de recherche a récemment publié ses résultats dans la revue Communications Chemistry, où elle évoque les applications biotechnologiques et la grande importance des processus biogéochimiques dans les océans et sur terre.
Le professeur Ruth Schmitz-Streit et les scientifiques de son groupe de recherche à l'université de Kiel ont participé à cette nouvelle étude, qui décrit pour la première fois l'enzyme PET46 dégradant le PET à partir d'un micro-organisme des profondeurs non cultivé.
© Stefan Kolbe
L'étude met en évidence une caractéristique particulière de l'enzyme dégradant le PET. "Dans notre étude, nous avons découvert une nouvelle ressource génétique provenant d'organismes des grands fonds marins appartenant aux archées", explique le professeur Ruth Schmitz-Streit, responsable du groupe de travail sur la biologie moléculaire des micro-organismes à l'Institut de microbiologie générale (IfAM) et membre du domaine prioritaire de recherche Kiel Marine Science (KMS) à l'université de Kiel. Jusqu'à présent, on connaissait environ 80 enzymes différentes dégradant le PET, dont la plupart se trouvaient dans des bactéries ou des champignons. "Nos données contribuent à une meilleure compréhension du rôle écologique des archées des grands fonds et de la dégradation possible des déchets de PET dans la mer", explique le microbiologiste.
La nouvelle enzyme : PET46
En utilisant une approche métagénomique, l'équipe de recherche a identifié et décrit biochimiquement l'enzyme PET46 dégradant le PET à partir d'un micro-organisme d'eau profonde non cultivé pour la première fois. Pour ce faire, elle a identifié le gène à partir d'un échantillon d'eau profonde sur la base de similitudes avec des séquences connues, synthétisé le gène codant correspondant, produit la protéine dans la bactérie Escherichia coli et l'a ensuite étudiée d'un point de vue biochimique et structurel. PET46 possède de nombreuses propriétés inhabituelles et vient s'ajouter à la diversité de l'échafaudage des enzymes actives dans la TEP. Sur le plan structurel, l'enzyme diffère considérablement de celles qui ont été découvertes précédemment. Par exemple, elle est capable de dégrader à la fois les molécules de PET à très longue chaîne, appelées polymères, et les molécules de PET à courte chaîne, appelées oligomères, ce qui signifie que la dégradation peut être continue.
PET46 utilise, entre autres, un mécanisme de liaison au substrat complètement différent de celui des enzymes de dégradation du PET connues jusqu'à présent. Les chercheurs décrivent un "couvercle" inhabituel de 45 acides aminés au-dessus du centre actif de l'enzyme comme étant crucial pour la liaison. Dans les autres enzymes PET, les acides aminés aromatiques proches du site actif sont typiques.
Des applications biotechnologiques prometteuses
Au niveau moléculaire, PET46 est très similaire à une autre enzyme, l'acide férulique estérase. Cette dernière dégrade le polymère naturel qu'est la lignine dans les parois cellulaires des plantes en décomposant les polymères de lignine pour libérer les sucres des parties ligneuses des plantes. La lignine et le PET présentent de nombreuses similitudes structurelles, de sorte que les enzymes dégradant le PET que l'on trouve dans la nature peuvent être importantes pour le compostage du bois dans les sols forestiers, par exemple.
Les propriétés biochimiques du PET46 en font donc une enzyme très intéressante tant pour les plastiques marins et terrestres que pour la biotechnologie. Par rapport aux enzymes de dégradation du PET les mieux caractérisées provenant de bactéries et de plantes de compostage, PET46 est plus efficace à 70 degrés Celsius que ces enzymes de référence à leurs températures optimales respectives.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Pablo Perez-Garcia, Jennifer Chow, Elisa Costanzi, Marno Gurschke, Jonas Dittrich, Robert F. Dierkes, Rebecka Molitor, Violetta Applegate, Golo Feuerriegel, Prince Tete, Dominik Danso, Stephan Thies, Julia Schumacher, Christopher Pfleger, Karl-Erich Jaeger, Holger Gohlke, Sander H. J. Smits, Ruth A. Schmitz, Wolfgang R. Streit; "An archaeal lid-containing feruloyl esterase degrades polyethylene terephthalate"; Communications Chemistry, Volume 6, 2023-9-11
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