Produits Biolab remplaçant les racines de raifort
Percée dans la production d'enzymes importantes : Auparavant extraites des racines de raifort, elles peuvent désormais être produites en laboratoire par recombinaison
C'est l'une des enzymes les plus importantes dans le domaine du diagnostic médical : La peroxydase de raifort est utilisée pour de nombreux produits médicaux - elle est souvent utilisée lorsqu'un changement de couleur d'une bande de test doit détecter la présence d'anticorps ou d'autres protéines.
Biolab à l'Université de Vienne
TU Wien
Récemment, cependant, il y a eu une pénurie de peroxydase de raifort, parce qu'elle est obtenue à partir des racines de raifort, ce qui présente des inconvénients majeurs : Le rendement agricole n'est pas toujours le même, les racines ne produisent pas une seule version de l'enzyme, mais toute une famille d'enzymes similaires, en quantités variables. C'est pourquoi les scientifiques de la TU Wien ont décidé de mettre au point une méthode de synthèse fiable et précise en laboratoire. Après des années de recherche, ils y sont parvenus : La production de peroxydase de raifort est désormais possible à l'aide de la bactérie E. coli. Une seule enzyme spécifique est produite de manière reproductible et précise, et le processus peut être mis à l'échelle pour une production industrielle à grande échelle. Deux brevets ont déjà été déposés et l'université de Vienne recherche actuellement des partenaires industriels.
Des légumes imprévisibles
"Lorsque l'on extrait la peroxydase du raifort des plantes, on n'obtient pas une substance chimiquement bien définie", explique le professeur Oliver Spadiut, de l'Institut d'ingénierie chimique, environnementale et bioscientifique de l'université de Vienne. "En fonction des conditions environnementales, la plante produit des quantités différentes d'enzymes différentes. Pour certaines applications médicales, ces substances ne peuvent pas être utilisées du tout - par exemple, il serait absolument irresponsable d'injecter un tel mélange d'enzymes différentes dans un être humain.
Dans le domaine du diagnostic médical, les règles sont moins strictes et la peroxydase de raifort est utilisée pour les Western blots ou les ELISA. Dans ces techniques, certains anticorps sont couplés à l'enzyme. L'anticorps se fixe sur une molécule spécifique et l'enzyme déclenche alors un changement de couleur. De cette manière, la présence de certaines molécules peut être rendue visible.
"Nous connaissons actuellement des pénuries de cette enzyme dans le monde entier", explique Oliver Spadiut. "L'une des raisons en est le changement climatique et les mauvaises récoltes. Lorsque les conditions environnementales changent, la plante modifie également la composition des enzymes produites d'une manière difficilement prévisible." Dans le même temps, la demande mondiale augmente : on estime que le volume du marché de la peroxydase de raifort atteindra plus de 90 millions d'euros par an au cours des prochaines années.
Une bactérie à la rescousse
Oliver Spadiut et son équipe ont donc entrepris de mettre au point un processus de production recombinante de cette précieuse enzyme. Le gène de production de la peroxydase de raifort a été inséré en laboratoire dans des cellules de levure, des cellules de mammifères et des cellules d'E. coli. Les trois hôtes ont effectivement produit l'enzyme souhaitée, mais la meilleure solution technique s'est avérée être l'utilisation d'E. coli, une bactérie bien connue qui a déjà été utilisée avec succès dans le domaine de la biotechnologie à de nombreuses reprises.
Cependant, cela ne produit pas directement une enzyme fonctionnelle, mais plutôt ce que l'on appelle un "corps d'inclusion" - une protéine biochimiquement identique à l'enzyme souhaitée, mais dont le pliage géométrique est différent. Dans une étape ultérieure, le corps d'inclusion doit donc être déroulé et plié dans la forme correcte, comme on déroulerait une pelote de laine pour l'enrouler ensuite en une boule bien ordonnée.
L'équipe d'Oliver Spadiut possède une grande expérience dans ce domaine de recherche, à savoir le traitement des corps d'inclusion. C'est ainsi que, pour la première fois, l'université de Vienne a réussi à mettre au point un processus fiable et reproductible pour la production de peroxydase de raifort. Des brevets ont déjà été déposés et le procédé est prêt. "Nous pourrions commencer à appliquer la méthode à l'échelle industrielle dès demain", déclare Oliver Spadiut. "Il ne s'agit pas d'un simple concept théorique, mais d'une méthode éprouvée, prête à être appliquée à l'échelle industrielle.
Prochaine étape : la thérapie anticancéreuse ?
Maintenant qu'il a été possible de produire de la peroxydase de raifort d'une manière précisément définie et très pure, cela signifie que des applications totalement nouvelles au-delà du diagnostic sont désormais concevables. "Par exemple, on pourrait maintenant utiliser la peroxydase de raifort pour la thérapie du cancer en la couplant à des anticorps, qui s'arriment alors très spécifiquement aux cellules cancéreuses", explique Oliver Spadiut. "Nous nous attendons donc à ce que le volume du marché de la peroxydase de raifort augmente considérablement grâce à de nombreuses nouvelles applications. Oliver Spadiut souhaite à présent entamer des discussions avec des sociétés pharmaceutiques intéressées afin de lancer le plus rapidement possible l'application technologique de la nouvelle invention.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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