Interrupteur marche-arrêt pour les enzymes
Des chercheurs de l'Université technique de Graz ont acquis de nouvelles connaissances sur le fonctionnement d'une protéine présente dans les bactéries, dont l'activité enzymatique est activée par la lumière bleue.
La lumière affecte les organismes vivants de différentes manières : par exemple, les plantes orientent leur croissance vers le soleil, tandis que les rythmes circadiens chez l'homme sont contrôlés par la lumière du jour. Ces processus impliquent toujours des photorécepteurs, qui sont des protéines capables de percevoir différentes couleurs et intensités de lumière.
Une activité enzymatique multipliée par 10 000
Des chercheurs de l'université technologique de Graz (TU Graz) ont maintenant décrypté la fonction d'un photorécepteur très efficace. Leurs conclusions ont été publiées dans la revue Science Advances. L'équipe de recherche a étudié une protéine diguanylate cyclase présente dans de nombreuses bactéries. Sa fonction enzymatique régule la production d'une substance messagère centrale qui contrôle le mode de vie des bactéries. Dans l'obscurité, la protéine est presque totalement inactive, mais dès qu'elle est exposée aux composants bleus de la lumière du jour, son activité enzymatique augmente rapidement. "L'activité enzymatique de la protéine est environ 10 000 fois plus élevée lorsqu'elle est exposée à la lumière que dans l'obscurité", explique Andreas Winkler, chef du groupe de travail sur la photobiochimie à l'Institut de biochimie de l'université technique de Graz. Dans la plupart des photorécepteurs, l'activité augmente d'un facteur compris entre 5 et 50, ce qui entraîne des changements plus progressifs dans l'activité des protéines. "En revanche, la protéine que nous avons caractérisée réagit très fortement, de sorte qu'elle fonctionne en fait comme un interrupteur", explique M. Winkler. Un tel interrupteur protéique efficace pourrait être utilisé à l'avenir pour améliorer et optimiser les outils optogénétiques.
La protéine s'étire sous la lumière bleue
Les chercheurs ont maintenant découvert l'architecture et la fonction de l'interrupteur protéique. La protéine se compose de deux parties fonctionnelles : l'une est responsable de la perception de la lumière bleue et l'autre de l'activité enzymatique proprement dite, qui sert de catalyseur à une réaction chimique. Si elle est exposée à la lumière bleue, la protéine change de structure. Lorsqu'elle est inactive, la protéine entière se présente sous une forme compacte, mais lorsqu'elle entre en contact avec la lumière, la protéine s'étire, reliant les parties enzymatiques précédemment séparées. Ensuite, la protéine produit des molécules messagères spécifiques qui signalent à la bactérie que les conditions environnementales changent. Si possible, la bactérie s'adapte à ces nouvelles conditions. "La formation d'agrégats, appelés biofilms, qui rendent les bactéries plus résistantes aux influences environnementales, en est un exemple", explique Andreas Winkler.
Application médicale potentielle
"Je suis très heureuse que nos recherches aient permis de mieux comprendre le mécanisme de cette protéine fascinante", commente Uršula Vide, premier auteur de l'étude et doctorante à l'Institut de biochimie de l'Université technique de Graz. "La compréhension du mécanisme de ce commutateur enzymatique activé par la lumière ouvre la voie à des applications possibles dans toute une série de disciplines différentes. L'une d'entre elles concerne les méthodes de traitement optogénétique utilisées en médecine. Les médicaments liés à un interrupteur protéique régulé par la lumière pourraient agir à un moment précis et uniquement dans une zone très limitée du corps, ce qui réduirait les effets secondaires potentiels. Un interrupteur protéique induit par la lumière présenterait également des avantages pour la recherche en biologie cellulaire, car il permettrait de déclencher de manière ciblée des changements spécifiques au niveau moléculaire, qui pourraient ensuite être analysés de manière plus efficace. "Mais nous sommes encore loin des applications pratiques de ce commutateur particulier", a souligné M. Winkler. Il estime toutefois que les recherches de son équipe ont permis d'obtenir des informations fondamentales importantes.
Modèle tridimensionnel
Pour leurs expériences, les chercheurs n'ont pas isolé la protéine de la bactérie d'origine, mais l'ont produite en laboratoire à l'aide du génie génétique. Ils ont analysé la structure moléculaire à l'aide de la diffraction des rayons X, ce qui a permis de créer un modèle tridimensionnel. Combiné à des expériences complémentaires, ce modèle a permis aux chercheurs de tirer des conclusions sur les modifications de la structure de la protéine lors de l'exposition à la lumière bleue, ce qui s'est traduit par des conclusions spécifiques sur la fonction moléculaire de l'interrupteur biologique.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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