Protéger les biocatalyseurs de l'oxygène
Une modification génétique peut rendre les enzymes productrices d'hydrogène plus stables
Certaines enzymes de bactéries et d'algues peuvent produire de l'hydrogène moléculaire à partir de protons et d'électrons - un vecteur énergétique sur lequel reposent de nombreux espoirs. Ils n'ont besoin à cet effet que d'énergie lumineuse. L'obstacle majeur à leur utilisation est qu'elles sont détruites au contact de l'oxygène. Une équipe de recherche interdisciplinaire du pôle d'excellence RESOLV de l'université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, est parvenue à modifier génétiquement une enzyme productrice d'hydrogène afin de la protéger de l'oxygène. Les chercheurs dirigés par le professeur Thomas Happe, chef du groupe Photobiotechnologie, le professeur Lars Schäfer et le professeur Ulf-Peter Apfel font le point dans la revue ACS Catalysis du 28 décembre 2022.
Lars Schäfer, Thomas Happe et Ulf-Peter Apfel (de gauche à droite) ont collaboré à l'étude actuelle.
© RUB, Marquard
Pour réussir la transition énergétique, nous avons besoin de vecteurs énergétiques respectueux de l'environnement. L'hydrogène pourrait être l'une de ces sources s'il pouvait être produit à grande échelle de manière neutre en carbone. Les chercheurs s'appuient sur des enzymes présentes naturellement dans certaines algues et bactéries, pour n'en citer que quelques-unes. "En raison de leur taux de conversion élevé, elles servent de modèle biologique pour la conception de futurs catalyseurs d'hydrogène", explique l'auteur principal Andreas Rutz. Mais leur site actif unique, connu sous le nom de "H-cluster", se dégrade au contact de l'oxygène. "C'est le principal obstacle à la recherche sur l'hydrogène", explique Andreas Rutz.
La résistance à l'oxygène augmente considérablement
L'hydrogénase [FeFe] récemment découverte, appelée CbA5H, est la seule enzyme connue de sa catégorie qui peut se protéger de l'oxygène par un mécanisme de protection moléculaire. Toutefois, une fraction de l'hydrogénase est également détruite au cours du processus. Pour remédier à ce problème, les chercheurs ont spécifiquement échangé un élément constitutif de l'enzyme. Cette modification génétique leur a permis d'augmenter considérablement la résistance à l'oxygène de l'hydrogénase.
Les équipes ont utilisé la mutagenèse dirigée par site en combinaison avec l'électrochimie, la spectroscopie infrarouge et les simulations de dynamique moléculaire pour mieux comprendre la cinétique de la transformation au niveau atomique. "Nous avons l'intention d'utiliser nos résultats pour comprendre comment les modifications locales de la structure des protéines peuvent influencer de manière significative leur dynamique et comment elles peuvent contrôler efficacement la réactivité des centres inorganiques", expliquent Lars Schäfer et Ulf-Peter Apfel.
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