L'intelligence artificielle facilite l'ingénierie des enzymes
Les chercheurs ont simplifié le processus traditionnellement lent de l'ingénierie enzymatique.
Vous ne pouvez pas demander à un scientifique pharmaceutique de changer de laboratoire pour utiliser les installations disponibles dans un studio de télévision et espérer obtenir les mêmes résultats de recherche. Les enzymes se comportent exactement de la même manière. Mais aujourd'hui, dans une étude récemment publiée dans ACS Synthetic Biology, des chercheurs de l'université d'Osaka ont conféré un niveau d'adaptabilité analogue aux enzymes, un objectif qui n'a pas été atteint depuis plus de 30 ans.
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Les enzymes remplissent des fonctions impressionnantes, rendues possibles par l'arrangement unique des acides aminés qui les composent, mais généralement uniquement dans un environnement cellulaire spécifique. Lorsque l'on modifie l'environnement cellulaire, l'enzyme fonctionne rarement bien, voire pas du tout. Ainsi, un objectif de recherche de longue date a été de conserver, voire d'améliorer, la fonction des enzymes dans différents environnements, par exemple dans des conditions favorables à la production de biocarburants. Traditionnellement, ces travaux impliquent de nombreux essais et erreurs expérimentaux qui ne permettent pas toujours d'obtenir un résultat optimal.
L'intelligence artificielle peut minimiser ces essais et erreurs, mais elle s'appuie toujours sur les structures cristallines des enzymes obtenues expérimentalement, qui peuvent être indisponibles ou pas particulièrement utiles. Ainsi, "les acides aminés pertinents que l'on doit muter dans l'enzyme peuvent n'être que des suppositions", explique Teppei Niide, coauteur principal. "Pour résoudre ce problème, nous avons conçu une méthode de classement des acides aminés qui dépend uniquement de la séquence d'acides aminés largement disponible d'enzymes analogues provenant d'autres espèces vivantes."
Les chercheurs se sont concentrés sur les acides aminés qui interviennent dans la spécificité de l'enzyme malique vis-à-vis de la molécule que l'enzyme transforme (c'est-à-dire le substrat) et de la substance qui aide à la transformation (c'est-à-dire le cofacteur). En identifiant les séquences d'acides aminés qui n'ont pas changé au cours de l'évolution, les chercheurs ont identifié les mutations d'acides aminés qui sont des adaptations à différentes conditions cellulaires chez différentes espèces.
"En utilisant l'intelligence artificielle, nous avons identifié des résidus d'acides aminés inattendus dans l'enzyme malique qui correspondent à l'utilisation par l'enzyme de différents cofacteurs redox", explique Hiroshi Shimizu, coauteur principal. "Cela nous a permis de comprendre le mécanisme de spécificité du substrat de l'enzyme et facilitera l'ingénierie optimale de l'enzyme en laboratoire."
Ces travaux ont réussi à utiliser l'intelligence artificielle pour accélérer et améliorer considérablement le succès de la reconfiguration substantielle du mode d'action spécifique d'une enzyme, sans altérer fondamentalement la fonction de l'enzyme. Les avancées futures en matière d'ingénierie enzymatique profiteront grandement à des domaines tels que la production de produits pharmaceutiques et de biocarburants, qui nécessitent d'adapter soigneusement la polyvalence des enzymes à différents environnements biochimiques, même en l'absence des structures cristallines des enzymes correspondantes.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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