Identificado el sitio bioactivo de la vasoinhibina: posible aplicación como fármaco para el cáncer y las enfermedades de la retina
Los investigadores identificaron el sitio bioactivo de la vasoinhibina
Investigadores del Instituto de Neurobiología de la Universidad Nacional de México en Querétaro y del Instituto de Química Clínica de la Universidad Privada Médica Paracelsus de Núremberg identificaron el sitio bioactivo de la vasoinhibina, una proteína natural que inhibe el crecimiento de nuevos vasos sanguíneos. A partir de este descubrimiento, se generaron análogos de la vasoinhibina que podrían convertirse en fármacos eficaces para el tratamiento de enfermedades cuya progresión también depende del crecimiento excesivo de los vasos sanguíneos o de la vascularización, como el cáncer, la retinopatía diabética y la artritis reumatoide.
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El cáncer, la retinopatía diabética y la artritis reumatoide afectan en conjunto a más del 30% de la población mundial. "Los tratamientos actuales son invasivos y no siempre eficaces, y los análogos de la vasoinhibina proporcionarán un tratamiento selectivo y potente para reducir la formación de nuevos vasos sanguíneos que promueven el crecimiento de los tumores, la ceguera en la diabetes y la inflamación en la artritis", explica el Dr. Jakob Triebel, del Hospital General de Núremberg y la Universidad Médica Paracelsus.
La vasoinhibina, una proteína con más de 123 aminoácidos, ha demostrado ser eficaz para reducir el crecimiento de los tumores en modelos preclínicos de cáncer y los cambios vasculares que provocan la retinopatía diabética y la artritis experimentales. Sin embargo, las dificultades de la producción recombinante de una proteína del tamaño de la vasoinhibina dificultaban la producción de cantidades suficientes para su uso en ensayos clínicos.
Durante los últimos 30 años, el grupo de investigación internacional de la profesora Carmen Clapp (Universidad Nacional de México) se ha dedicado a la descripción y caracterización de la vasoinhibina y ha sido también responsable de su denominación. "Lo destacable de este estudio es que de los 123 aminoácidos que componen la proteína natural, sólo una secuencia de 3 aminoácidos comprende el sitio activo, y una secuencia de sólo 7 aminoácidos es necesaria y suficiente para que se desarrolle la función completa de la proteína", dice la Dra. Carmen Clapp. Los péptidos sintéticos de 7 aminoácidos que contienen el sitio activo disminuyen el crecimiento y la permeabilidad vascular, reducen el crecimiento del tumor de melanoma en ratones y la vascularización fisiológica y patológica de la retina. "Sorprendentemente, los análogos de este pequeño tamaño no sólo facilitan y reducen los costes de producción, sino que también permiten aumentar la solubilidad, la estabilidad y la especificidad, e incluso permiten generar compuestos potentes para su administración oral, todas ellas propiedades deseables para un fármaco de interés y su traslado a la clínica", afirma el Dr. Juan Pablo Robles, primer autor del estudio.
Aunque los resultados iniciales son prometedores, "aún queda un largo camino por recorrer para desarrollar el análogo de la vasoinhibina y convertirlo en un nuevo fármaco", afirma Magdalena Zamora, coprimera autora del estudio. Es necesario seguir determinando la bioactividad y seguridad de estos análogos, su composición farmacológica, su distribución y eliminación en el organismo y sus posibles efectos adversos. Posteriormente, la evaluación de los análogos de la vasoinhibina podrá iniciar fases clínicas, en las que se podrá investigar el perfil de seguridad y la eficacia en el tratamiento de las diversas enfermedades mencionadas. A pesar del elevado potencial terapéutico de los análogos de la vasoinhibina, la validación de este potencial todavía se enfrenta a una serie de retos.
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Publicación original
Robles JP, Zamora M, Siqueiros-Marquez L, Adan-Castro E, Ramirez-Hernandez G, Nuñez FF, Lopez-Casillas F, Millar RP, Bertsch T, Martínez de la Escalera G, Triebel J, Clapp C.; "The HGR motif is the antiangiogenic determinant of vasoinhibin: implications for a therapeutically active oligopeptide."; Angiogenesis 2021.
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