Una molécula ataca al coronavirus de forma novedosa
Científicos de la Universidad de Bonn y del centro de investigación Caesar han aislado una molécula que podría abrir nuevas vías en la lucha contra el coronavirus 2 del SARS. El ingrediente activo se une a la proteína pico que el virus utiliza para acoplarse a las células que infecta. Esto impide que entren en la célula correspondiente, al menos en el caso de los virus modelo. Parece que lo hace mediante un mecanismo diferente al de los inhibidores conocidos hasta ahora. Por ello, los investigadores sospechan que también puede ayudar a combatir las mutaciones virales.
El equipo (de izquierda a derecha): Prof. Dr. Günter Mayer, Prof. Dr. Michael Famulok, Dra. Anna Maria Weber y Dr. Anton Schmitz del Instituto LIMES de la Universidad de Bonn. El Prof. Famulok también trabaja en el centro de investigación César de Bonn.
© Volker Lannert/Uni Bonn
El nuevo ingrediente activo es un aptámero. Se trata de cadenas cortas de ADN, el compuesto químico que también forma los cromosomas. A las cadenas de ADN les gusta adherirse a otras moléculas; podríamos decir que son pegajosas. En los cromosomas, el ADN se presenta, por tanto, como dos cadenas paralelas cuyos lados pegajosos se enfrentan y que se enrollan uno alrededor del otro como dos hilos retorcidos.
Los aptámeros, en cambio, son de una sola cadena. Esto les permite formar enlaces con moléculas a las que el ADN convencional no se uniría normalmente e influir en su función. Esto los hace interesantes para la investigación de principios activos, especialmente porque ahora es muy fácil producir enormes bibliotecas de diferentes aptámeros. Algunas de estas bibliotecas contienen millones de veces más principios activos potenciales que el número de habitantes de la Tierra. "Hemos utilizado una biblioteca de este tipo para aislar aptámeros capaces de unirse a la proteína spike del coronavirus 2 del SARS", explica el profesor Günter Mayer, del Instituto LIMES (acrónimo de "Life and Medical Sciences") de la Universidad de Bonn.
La espiga es esencial para la infección
La proteína spike es esencial para el virus: La utiliza para acoplarse a las células que ataca. En el proceso, la proteína se une a una molécula en la superficie de sus víctimas llamada ACE2, que se bloquea de forma efectiva en la proteína spike, de forma similar a una bota de esquí en una fijación de esquí. A continuación, el virus se fusiona con la célula y la reprograma para producir numerosos virus nuevos. "La gran mayoría de los anticuerpos que conocemos hoy en día impiden el acoplamiento", explica Mayer. "Se adhieren a la parte de la proteína de la espiga responsable de reconocer la ACE2, que es el dominio de unión al receptor, o RBD".
El aptámero ahora aislado con la abreviatura SP6 también se une a la proteína espiga, pero en un sitio diferente. "El SP6 no impide que los virus se acoplen a las células diana", explica el Prof. Dr. Michael Famulok, del Instituto LIMES, que también trabaja en el centro de investigación Caesar de Bonn. "Sin embargo, reduce el nivel de infección de las células por el virus; aún no sabemos qué mecanismo es el responsable de ello". Los investigadores no utilizaron coronavirus reales en sus experimentos, sino los llamados pseudovirus. Estos llevan la proteína de la espiga en su superficie; sin embargo, no pueden causar la enfermedad. "Ahora tenemos que ver si nuestros resultados se confirman en los virus reales", subraya por tanto Famulok.
¿Nuevo talón de Aquiles de los coronavirus?
De ser así, a medio plazo el trabajo podría dar lugar, por ejemplo, a una especie de spray nasal que proteja de la infección por coronavirus durante unas horas. Sin duda, los estudios necesarios tardarán meses en completarse. Sin embargo, independientemente de esto, los resultados pueden ayudar a comprender mejor los mecanismos implicados en la infección. Esto es tanto más importante cuanto que los principios activos existentes se dirigen principalmente al dominio del receptor. En la llamada "mutación británica", este dominio se altera para que se una más fuertemente a la ACE2. "Cuanto más se acumulen este tipo de mutaciones, mayor será el riesgo de que los medicamentos y las vacunas disponibles dejen de funcionar", subraya Günter Mayer. "Nuestro estudio puede llamar la atención sobre un talón de Aquiles alternativo del virus".
Los resultados son también una prueba de la exitosa cooperación: Mayer y su investigadora postdoctoral, la Dra. Anna Maria Weber, fueron los principales responsables de la caracterización del aptámero. El grupo del profesor Famulok en el centro de investigación César se encargó de llevar a cabo los experimentos con pseudovirus, que fueron dirigidos por su colega el doctor Anton Schmitz. Famulok y Mayer son miembros de las Áreas de Investigación Transdisciplinar "Vida y Salud" y "Bloques de Construcción de la Materia e Interacciones Fundamentales". Mayer también dirige el Centro de Investigación y Desarrollo de Aptámeros (CARD) de la Universidad de Bonn.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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