Romper el proceso de acoplamiento
La observación en tiempo real de la transmisión de la señal en las proteínas proporciona nuevos conocimientos para la investigación de drogas
Las proteínas transmiten información y señales dentro del cuerpo humano mediante cambios en sus estructuras. Por ejemplo, las hormonas que se unen a sus proteínas objetivo provocan un cambio estructural que a su vez abre nuevos sitios de unión para otras proteínas en otras partes de la superficie de la proteína. Los investigadores se refieren a este acoplamiento de diferentes sitios de unión distantes como alosteria. Una interrupción de este acoplamiento lleva a que no se transmitan las señales. Esto puede lograrse mediante moléculas específicamente diseñadas para este propósito, que de esta manera obtienen efectos farmacológicos como analgésicos o agentes quimioterapéuticos. Para diseñar selectivamente tales moléculas, los científicos necesitan aprender más sobre los posibles mecanismos de la alosteria. Un equipo dirigido por el Prof. Dr. Gerhard Stock del grupo de Dinámica Biomolecular del Instituto de Física de la Universidad de Friburgo y el Prof. Dr. Peter Hamm del Instituto de Química de la Universidad de Zurich (Suiza) proporciona importantes conocimientos sobre los detalles moleculares de la alosteria en la revista PNAS.
Información de las proteínas: Una interrupción de este acoplamiento, la alosteria, lleva a que no se transmitan las señales.
Gerhard Stock, Steffen Wolf
Los investigadores rastrearon los cambios alostéricos resueltos en el tiempo en la proteína de prueba PDZ2, que son causados por la unión de un ligando peptídico. Para ello, el grupo de investigación de la Universidad de Zúrich realizó una espectroscopia vibratoria resuelta en el tiempo, mientras que los físicos de la Universidad de Friburgo simularon los cambios correspondientes a nivel atomístico utilizando el grupo bwHPC BinAC de Tubinga. Esta combinación permitió a los científicos comprender cómo un cambio en el modo de unión de los ligandos induce cambios en la estructura de la proteína que pasa a través de ella con una resolución atómica y una escala de tiempo que va de picosegundos a microsegundos. La observación en tiempo real de la transducción de señales en las proteínas demostró que la alosteria se basa en cambios tanto en la estructura como en la dinámica de la proteína, que exhibe una dinámica jerárquica, en la que un cambio estructural tarda unas diez veces más que un cambio precedente.
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