Percée dans la recherche sur le méthane : le mécanisme d'activation de l'enzyme produisant le méthane est décrypté
une publication de "Nature" révèle le lien évolutif entre deux processus biologiques fondamentaux
Des chercheurs du Centre de microbiologie synthétique (SYNMIKRO) de l'Université Philipps de Marbourg et de l'Université technique de Berlin ont réalisé une avancée majeure dans la compréhension de l'activation de la méthyl-coenzyme M-réductase (MCR) - l'enzyme responsable de la quasi-totalité de la production biologique de méthane et l'une des enzymes les plus répandues sur Terre. Leurs résultats viennent d'être publiés dans "Nature" et jettent non seulement un nouvel éclairage sur l'un des plus anciens processus de production d'énergie dans la nature, mais révèlent également un lien évolutif inattendu avec ce que l'on appelle la fixation de l'azote.
Dans cette première étape du cycle global de l'azote, des micro-organismes absorbent l'azote de l'air et le transforment de manière à ce que les êtres vivants puissent l'utiliser. "La recherche fondamentale dans le domaine de la transformation biologique de l'énergie et de la matière recèle un potentiel considérable pour relever les défis actuels tels que les besoins énergétiques sans cesse croissants de l'humanité et la progression du changement climatique", explique le Dr Christian Lorent, coauteur de la publication "Nature" et collaborateur scientifique du cluster d'excellence Unifying Systems in Catalysis (UniSysCat), basé à l'Université technique de Berlin.
Les deux faces du gaz à effet de serre
Les archées méthanogènes sont des micro-organismes qui existent depuis des milliards d'années et qui produisent chaque année jusqu'à un milliard de tonnes de méthane, par exemple dans l'estomac des ruminants ou dans les zones humides. Bien que le méthane soit un puissant gaz à effet de serre qui contribue au réchauffement de la planète, la production biologique de méthane recèle également un grand potentiel en tant que source d'énergie renouvelable grâce à la production de biogaz dans l'agriculture. Une compréhension plus approfondie des mécanismes fondamentaux de la formation de méthane peut conduire à des progrès dans les technologies énergétiques durables et dans la protection du climat.
Une des réactions d'oxydoréduction les plus exigeantes
Au cœur de la production biologique de méthane se trouve le MCR, une enzyme hautement spécialisée dont le centre actif contient le coenzyme unique F430. La fonction de ce cofacteur dépend de manière décisive d'un ion nickel central qui doit se trouver dans l'état d'oxydation Ni(1+) pour catalyser la production de méthane. L'activation du nickel dans cet état nécessite toutefois de surmonter un obstacle énergétique considérable - l'une des réactions d'oxydoréduction les plus exigeantes de la nature. La manière dont les premières formes de vie géraient cette activation est restée longtemps inexpliquée.
Dans leur étude, l'équipe de recherche a réussi à isoler et à caractériser le complexe d'activation MCR de l'organisme modèle Methanococcus maripaludis. "Nous avons constaté qu'une petite protéine appelée McrC, associée à d'autres protéines marqueurs méthanogènes, active le MCR dans un processus dépendant de l'ATP et fournit ainsi l'énergie nécessaire à la production de méthane", explique Fidel Ramírez-Amador de l'université Philipps de Marbourg, l'un des principaux auteurs de l'étude.
Les analyses spectroscopiques ont fourni la preuve manquante
Fait remarquable, les chercheurs ont pu montrer que le mécanisme d'activation nécessite trois complexes métalliques de structure unique et hautement spécialisés, connus jusqu'à présent uniquement dans la nitrogénase, la seule enzyme capable de convertir l'azote atmosphérique en formes biologiquement disponibles. "Les études spectroscopiques ont fourni la preuve manquante que ces cofacteurs sont composés de fer et de soufre et qu'ils sont probablement essentiels pour le transfert d'électrons", explique le Dr Christian Lorent. Le Dr Jan Schuller de l'Université Philipps de Marburg, auteur principal de l'étude, ajoute : "Cette ressemblance frappante suggère que ces systèmes ont une origine évolutive commune malgré des fonctions totalement différentes. Notre étude établit un lien évolutif sans précédent entre deux processus biologiques fondamentaux : la méthanogenèse et la fixation de l'azote".
"Les solutions les plus élégantes pour la production d'énergie et les catalyseurs les plus efficaces ont été optimisés par l'évolution dans la nature pendant des millions d'années. En tant que scientifiques, il est de notre devoir de les trouver, de les comprendre et de les appliquer", résume le Dr Christian Lorent. Au sein du cluster d'excellence UniSysCat, il mène des recherches pour élucider les mécanismes de réaction et le couplage de différentes métalloenzymes, qui peuvent par exemple aussi produire de l'hydrogène ou fixer le dioxyde de carbone, un gaz à effet de serre.
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Publication originale
Fidel Ramírez-Amador, Sophia Paul, Anuj Kumar, Christian Lorent, Sebastian Keller, Stefan Bohn, Thinh Nguyen, Stefano Lometto, Dennis Vlegels, Jörg Kahnt, Darja Deobald, Frank Abendroth, Olalla Vázquez, Georg Hochberg, Silvan Scheller, Sven T. Stripp, Jan Michael Schuller; "Structure of the ATP-driven methyl-coenzyme M reductase activation complex"; Nature, 2025-4-16
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