Ouvrir la voie à l'hydrogène à partir d'enzymes d'algues

Une équipe de chercheurs a identifié un détail crucial pour la production d'hydrogène à l'aide de biocatalyseurs

05.06.2024
© RUB, Marquard

Thomas Happe, Rieke Haas et Ulf-Peter Apfel (de gauche à droite) ont étudié en détail le centre catalytique des algues afin de mieux comprendre les exigences de la production d'hydrogène.

Dans certaines conditions, certaines algues sont capables de produire de l'hydrogène, une source d'énergie verte très recherchée. Cette production a lieu dans le centre catalytique unique des algues unicellulaires et n'est possible que si certains cofacteurs des protéines concernées sont présents. Des chercheurs de l'université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, ont identifié la manière dont un tel cofacteur, appelé "cluster d'hydrogène", est assemblé. Plus précisément, ils décrivent dans la revue JACS du 31 mai 2024 le rôle précédemment inexpliqué de l'enzyme HydF, qui est impliquée dans les étapes finales de l'assemblage.

Les ligands du cluster facilitent la production d'hydrogène

"Les amas fer-soufre ([FeS]) sont des cofacteurs protéiques essentiels et largement répandus qui remplissent une grande variété de fonctions dans la cellule", explique l'auteur principal, Rieke Haas, du groupe de recherche en photobiotechnologie dirigé par le professeur Thomas Happe à l'université de la Ruhr à Bochum. Ils interviennent, par exemple, dans la catalyse des réactions chimiques, le transfert d'électrons, la détection des conditions environnementales changeantes et la synthèse d'autres cofacteurs métalliques complexes.

Les hydrogénases [FeFe] des algues, qui produisent de l'hydrogène, possèdent également un cluster [FeS], un centre catalytique unique. Le fait qu'il facilite la production d'hydrogène, vecteur d'énergie verte, dans des conditions de réaction douces, en fait une priorité de recherche essentielle pour une production d'énergie orientée vers l'avenir. "En plus des atomes de fer et de soufre, son cofacteur contient d'autres ligands qui rendent possible la conversion de l'hydrogène", explique Rieke Haas. "Cela signifie que la biosynthèse du cofacteur nécessite une séquence complexe de différentes étapes de synthèse afin de fournir tous les composants nécessaires. Pour ce faire, l'organisme a besoin d'un appareil de biosynthèse adapté à ce processus, qui comprend trois enzymes responsables des principales étapes de la synthèse. En particulier, le rôle de l'enzyme HydF, qui intervient dans les étapes finales de l'assemblage, est resté largement inexpliqué.

Quel rôle jouent les acides aminés individuels ?

Les chercheurs ont utilisé la mutagenèse spécifique à un site pour mieux comprendre comment le précurseur du cofacteur est intégré dans l'enzyme et comment les acides aminés individuels sont impliqués dans l'ancrage et la synthèse. HydF joue un rôle lors de la synthèse d'un ligand essentiel à l'apport de protons pour le renouvellement de l'hydrogène. En utilisant des méthodes telles que les mesures de production d'hydrogène et la spectroscopie ATR-FTIR, l'équipe a acquis une compréhension plus détaillée du fonctionnement de l'HydF et, en particulier, du rôle d'acides aminés spécifiques. En permettant de mieux comprendre la fonction jusqu'alors inconnue de l'enzyme de maturation HydF, ces nouveaux résultats pourraient contribuer à éclairer la biosynthèse du cofacteur unique des [FeFe]-hydrogénases.

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