Résolution de la structure de la protéine immunitaire du blé

Un outil important dans la lutte pour la sécurité alimentaire

29.09.2022 - Allemagne

Des scientifiques du Max Planck Institute for Plant Breeding Research et de l'université de Cologne en Allemagne, ainsi que des collègues chinois, ont découvert comment le blé se protège d'un pathogène mortel. Leurs découvertes, publiées dans la revue Nature, pourraient être exploitées pour rendre des espèces végétales importantes plus résistantes aux maladies.

En tant qu'aliment de base pour 40 % de la population mondiale, il est difficile de surestimer l'importance du blé pour la sécurité alimentaire.
La résilience des cultures dans un climat changeant et la résistance aux maladies infectieuses seront les facteurs limitatifs de la stabilité alimentaire future. Dans le cas du blé, l'un des agents pathogènes les plus importants sur le plan économique est la rouille des tiges, un champignon vicieux qui peut avoir des effets dévastateurs sur les rendements.

Bien que la rouille des tiges infecte le blé depuis l'époque préchrétienne, les efforts des sélectionneurs et des phytopathologistes ont permis d'éviter toute épidémie importante dans les principales régions productrices de blé du monde au cours des 50 dernières années du XXe siècle. Malheureusement, cette image rose a été brisée en 1998, avec l'apparition d'une nouvelle variante très virulente de la rouille des tiges du blé en Ouganda. L'Ug99, comme on l'appelle, peut attaquer jusqu'à 80% des variétés de blé dans le monde, entraînant dans certains cas une perte totale de rendement des champs infectés. Lorsqu'ils cherchent à doter les cultures d'une résistance aux agents pathogènes nouveaux et émergents, les phytophysiciens et les sélectionneurs parcourent souvent les variétés sauvages de certaines de nos cultures de base à la recherche de gènes susceptibles de conférer une immunité efficace. L'émergence de l'Ug99 a donné un élan particulier à ces efforts et a conduit à l'identification de Sr35, un gène qui protège contre l'Ug99 lorsqu'il est introduit dans le blé panifiable.

Aujourd'hui, les scientifiques dirigés par Jijie Chai et Paul Schulze-Lefert de l'Université de Cologne et de l'Institut Max Planck de recherche sur la sélection végétale à Cologne, en Allemagne, et Yuhang Chen de l'Académie chinoise des sciences, en Chine, ont décodé la structure de la protéine de blé Sr35. Cela leur a permis d'expliquer comment Sr35 protège le blé Einkorn contre Ug99.

Sr35 est un exemple de récepteur à répétition riche en leucine se liant aux nucléotides (NLR) à l'intérieur des cellules végétales qui détecte la présence d'agents pathogènes envahissants. L'activation des NLR est déclenchée par la reconnaissance des "effecteurs" des pathogènes, de petites protéines qui sont délivrées dans les cellules végétales par les micro-organismes envahisseurs afin d'affaiblir la plante. Chaque NLR se lie généralement à un seul type d'effecteur.

Lorsque le Sr35 est activé, cinq récepteurs s'assemblent en un grand complexe protéique, que les chercheurs appellent le "résistosome Sr35". Ces résistosomes ont la capacité d'agir comme des canaux dans la membrane des cellules végétales. L'activité de ces canaux déclenche de puissantes réponses immunitaires qui aboutissent au suicide des cellules végétales sur le site de l'infection, une sorte d'autosacrifice pour protéger le reste de la plante.

Dans cette étude, les chercheurs ont réussi pour la première fois à résoudre la structure et à décrire la fonction immunitaire d'un résistosome provenant d'une espèce végétale.
Les scientifiques ont commencé par synthétiser le Sr35 et son effecteur Ug99 correspondant dans des cellules d'insectes, une stratégie qui leur a permis d'isoler et de purifier de grandes quantités de résistosomes Sr35, et ont utilisé la microscopie électronique cryogénique, une technique dans laquelle les échantillons sont congelés à des températures cryogéniques permettant de déterminer les structures biomoléculaires à une résolution atomique. Alexander Förderer, qui a dirigé l'étude, déclare : "Dans la structure du Sr35, nous avons pu identifier les parties de la protéine qui sont importantes pour la reconnaissance de l'effecteur Ug99. Grâce à ces informations, j'espère que nous pourrons générer de nouvelles NLR qui pourront être appliquées sur le terrain pour protéger les variétés de blé élites contre l'Ug99 et contribuer ainsi à la sécurité alimentaire mondiale."

Forts de leur connaissance de la structure du résistosome Sr35, Alexander Förderer et ses co-auteurs Ertong Li et Aaron W. Lawson ont cherché à déterminer s'ils pouvaient désormais utiliser des récepteurs non fonctionnels de variétés élites sensibles d'orge et de blé pour reconnaître l'effecteur Ug99. Ils sont tombés sur deux protéines qui, bien que similaires à Sr35, ne reconnaissent pas Ug99. En échangeant les éléments de la protéine Sr35 connus pour entrer en contact avec l'effecteur Ug99, les scientifiques ont pu transformer ces protéines en récepteurs de l'effecteur Ug99.

Selon Paul Schulze-Lefert, "cette étude illustre également comment la nature a utilisé un principe de conception commun pour construire des récepteurs immunitaires. Dans le même temps, ces récepteurs ont évolué de telle manière qu'ils ont conservé la flexibilité nécessaire pour générer de nouvelles variantes de récepteurs capables d'assurer l'immunité contre d'autres pathogènes microbiens tels que les virus, les bactéries ou les nématodes".
Jijie Chai souligne que les résultats de cette étude "ouvrent la possibilité d'améliorer la résistance des cultures en concevant des protéines de résistance des plantes qui reconnaissent un éventail de différents effecteurs pathogènes".

Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.