Un interrupteur moléculaire contrôle l'espérance de vie : Une seule protéine contrôle les signaux du vieillissement de manière plus efficace que dans une équipe.
Les scientifiques ont découvert que la protéine CHIP peut contrôler les signaux vitaux dans la cellule mieux seule que par paire.
Une nouvelle étude montre que la protéine CHIP peut réguler le récepteur de l'insuline plus efficacement seule que dans un état apparié. Dans les situations de stress cellulaire, CHIP apparaît généralement sous la forme d'un homodimère - une association de deux protéines identiques - et sert principalement à dégrader les protéines mal repliées et défectueuses. CHIP nettoie donc la cellule. À cette fin, CHIP collabore avec des protéines auxiliaires pour attacher une chaîne de la petite protéine ubiquitine aux protéines mal repliées. Les protéines défectueuses sont ainsi reconnues et éliminées par la cellule. En outre, CHIP régule également la transduction du signal du récepteur de l'insuline. CHIP se lie à l'ubiquitine du récepteur pour le dégrader et arrêter l'activation des produits génétiques qui prolongent la vie.
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Une équipe de recherche basée à Cologne et dirigée par le professeur Thorsten Hoppe vient de montrer, lors d'expériences menées sur le nématode Caenorhabditis elegans et sur des cellules humaines, que CHIP peut également se marquer à l'ubiquitine, ce qui empêche la formation d'un dimère. Le monomère CHIP est plus efficace que le dimère CHIP pour réguler la signalisation de l'insuline. L'étude menée par le Pôle d'excellence pour les réponses au stress cellulaire dans les maladies associées au vieillissement (CECAD) de l'université de Cologne a été publiée dans Molecular Cell sous le titre "A Dimer-Monomer Switch Controls CHIP-Dependent Substrate Ubiquitylation and Processing".
"Le fait que CHIP travaille seul ou en paire dépend de l'état de la cellule. En cas de stress, il y a trop de protéines mal repliées ainsi que des protéines auxiliaires qui se lient à CHIP et empêchent l'auto-ubiquitylation, l'auto-marquage à l'ubiquitine", explique Vishnu Balaji, premier auteur de l'étude. Une fois que CHIP a réussi à nettoyer les protéines défectueuses, il peut également marquer les protéines auxiliaires pour qu'elles soient dégradées. Cela permet à CHIP de s'ubiquityler et de fonctionner à nouveau comme un monomère", a-t-il expliqué. Ainsi, pour que l'organisme fonctionne harmonieusement, il doit y avoir un équilibre entre les états monomère et dimère de CHIP. Il est intéressant de constater que l'équilibre monomère-dimère de CHIP semble être perturbé dans les maladies neurodégénératives", a déclaré Thorsten Hoppe. Dans les ataxies spinocérébelleuses, par exemple, différents sites de CHIP sont mutés et la protéine fonctionne principalement comme un dimère. Dans ce cas, un passage à un plus grand nombre de monomères serait une approche thérapeutique possible". Dans une prochaine étape, les scientifiques veulent découvrir s'il existe d'autres protéines ou récepteurs auxquels le monomère CHIP se lie et régule ainsi leur fonction. Les chercheurs souhaitent également découvrir dans quels tissus et organes et dans quelles maladies les monomères ou dimères de CHIP sont présents en plus grand nombre, afin de pouvoir développer des thérapies plus ciblées à l'avenir.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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