Une enzyme mangeuse de plastique pourrait éliminer des milliards de tonnes de déchets mis en décharge
"Ce travail démontre vraiment le pouvoir de réunir différentes disciplines, de la biologie synthétique au génie chimique en passant par l'intelligence artificielle."
Une variante d'enzyme créée par des ingénieurs et des scientifiques de l'université du Texas à Austin peut décomposer en quelques heures ou quelques jours seulement des Plastiques nuisibles à l'environnement qui mettent généralement des siècles à se dégrader.
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Cette découverte, publiée dans Nature, pourrait contribuer à résoudre l'un des problèmes environnementaux les plus pressants au monde : que faire des milliards de tonnes de déchets plastiques qui s'accumulent dans les décharges et polluent nos terres naturelles et nos eaux. L'enzyme a le potentiel de suralimenter le recyclage à grande échelle, ce qui permettrait aux grandes industries de réduire leur impact environnemental en récupérant et en réutilisant les plastiques au niveau moléculaire.
"Les possibilités de tirer parti de ce processus de recyclage de pointe sont infinies pour toutes les industries", a déclaré Hal Alper, professeur au département McKetta de génie chimique de l'UT Austin. "Au-delà de l'industrie évidente de la gestion des déchets, cela donne également aux entreprises de tous les secteurs la possibilité de prendre l'initiative de recycler leurs produits. Grâce à ces approches enzymatiques plus durables, nous pouvons commencer à envisager une véritable économie circulaire des plastiques."
Le projet se concentre sur le polyéthylène téréphtalate (PET), un polymère important que l'on trouve dans la plupart des emballages de consommation, notamment les boîtes de biscuits, les bouteilles de soda, les emballages de fruits et de salades, ainsi que certaines fibres et certains textiles. Il représente 12 % de l'ensemble des déchets mondiaux.
L'enzyme a pu réaliser un "processus circulaire" consistant à décomposer le plastique en éléments plus petits (dépolymérisation), puis à le reconstituer chimiquement (repolymérisation). Dans certains cas, ces plastiques peuvent être entièrement décomposés en monomères en 24 heures seulement.
Les chercheurs de la Cockrell School of Engineering et du College of Natural Sciences ont utilisé un modèle d'apprentissage automatique pour générer de nouvelles mutations d'une enzyme naturelle appelée PETase, qui permet aux bactéries de dégrader les plastiques PET. Le modèle prédit quelles mutations de ces enzymes permettraient d'atteindre l'objectif de dépolymérisation rapide des déchets plastiques post-consommation à basse température.
Grâce à ce processus, qui comprenait l'étude de 51 conteneurs en plastique post-consommation différents, de cinq fibres et tissus de polyester différents et de bouteilles d'eau toutes fabriquées à partir de PET, les chercheurs ont prouvé l'efficacité de l'enzyme, qu'ils appellent FAST-PETase (PETase fonctionnelle, active, stable et tolérante).
"Ce travail démontre vraiment le pouvoir de réunir différentes disciplines, de la biologie synthétique au génie chimique en passant par l'intelligence artificielle", a déclaré Andrew Ellington, professeur au Center for Systems and Synthetic Biology, dont l'équipe a dirigé le développement du modèle d'apprentissage automatique.
Le recyclage est le moyen le plus évident de réduire les déchets plastiques. Mais à l'échelle mondiale, moins de 10 % de l'ensemble du plastique a été recyclé. La méthode la plus courante pour se débarrasser du plastique, en plus de le jeter dans une décharge, consiste à le brûler, ce qui est coûteux, consomme beaucoup d'énergie et rejette des gaz nocifs dans l'air. Parmi les autres procédés industriels alternatifs, citons les processus très énergivores de la glycolyse, de la pyrolyse et/ou de la méthanolyse.
Les solutions biologiques nécessitent beaucoup moins d'énergie. La recherche sur les enzymes pour le recyclage des plastiques a progressé au cours des 15 dernières années. Cependant, jusqu'à présent, personne n'avait réussi à trouver comment fabriquer des enzymes capables de fonctionner efficacement à basse température pour les rendre à la fois portables et abordables à grande échelle industrielle. La FAST-PETase peut effectuer le processus à moins de 50 degrés Celsius.
L'équipe prévoit ensuite de travailler à la mise à l'échelle de la production d'enzymes en vue d'une application industrielle et environnementale. Les chercheurs ont déposé une demande de brevet pour cette technologie et envisagent plusieurs utilisations différentes. Le nettoyage des décharges et l'écologisation des industries produisant beaucoup de déchets sont les plus évidents. Mais une autre utilisation potentielle clé est l'assainissement de l'environnement. L'équipe étudie un certain nombre de moyens de mettre les enzymes sur le terrain pour nettoyer les sites pollués.
"Lorsqu'on envisage des applications de nettoyage de l'environnement, il faut une enzyme qui puisse fonctionner dans l'environnement à température ambiante. C'est cette exigence qui confère à notre technologie un avantage considérable pour l'avenir", a déclaré M. Alper.
Alper, Ellington, Nathaniel Lynd, professeur associé de génie chimique, et Hongyuan Lu, chercheur postdoctoral dans le laboratoire d'Alper, ont dirigé les recherches. Danny Diaz, membre du laboratoire d'Ellington, a créé le modèle d'apprentissage automatique. Les autres membres de l'équipe sont issus du génie chimique : Natalie Czarnecki, Congzhi Zhu et Wantae Kim ; et des biosciences moléculaires : Daniel Acosta, Brad Alexander, Yan Jessie Zhang et Raghav Shroff. Les travaux ont été financés par la division recherche et ingénierie d'ExxonMobil dans le cadre d'un accord de recherche en cours avec UT Austin.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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