Proteína com propriedades contraditórias: segredo revelado

Uma descoberta fascinante

A energia flui através das células vivas de várias formas. Uma delas é que os electrões se movem ao longo de uma série de moléculas de proteínas como se estivessem num cabo elétrico e são passados de uma proteína para a seguinte. Ao analisarem estas proteínas, os investigadores do Instituto Max Planck de Investigação Médica descobriram uma versão invulgar do citocromo c.

O citocromo c é uma proteína muito comum que transfere electrões de uma proteína para outra. No entanto, a nova proteína descoberta difere do citocromo c"normal" em dois aspectos. Em primeiro lugar, tem uma afinidade muito maior para os electrões do que o citocromo c normal e, em segundo lugar, tem uma forte carga eléctrica negativa, enquanto o citocromo c tem normalmente uma forte carga positiva. Esta combinação de propriedades é surpreendente. Uma forte carga negativa torna difícil para uma proteína armazenar electrões, uma vez que estes também têm carga negativa e as cargas negativas repelem-se mutuamente.

Os iões de cálcio desempenham um papel fundamental

Esta aparente contradição fascinou Thomas Barends, chefe do grupo de investigação do Instituto Max Planck de Investigação Médica. Ele e a sua equipa decidiram investigá-la e obtiveram resultados surpreendentes. Estes foram agora publicados no Journal of Biological Chemistry e destacados como "Editor's Pick".

"Foi fascinante descobrir iões de cálcio tão perto do local onde os electrões são armazenados. Trata-se de uma localização muito favorável, uma vez que a carga positiva dos iões de cálcio equilibra a carga negativa dos electrões. No início, foi surpreendente para nós, pois nunca tínhamos visto o cálcio ser utilizado desta forma numa proteína", explica o biólogo estrutural Thomas Barends. De acordo com os resultados, um catião de cálcio - um ião de cálcio com carga positiva - está localizado a uma distância inferior a 0,7 nanómetros dos átomos de ferro que a proteína utiliza para armazenar electrões. Mesmo a nível molecular, esta distância é muito próxima.

A conclusão que a equipa de Thomas Barend retirou desta descoberta é: "Esta disposição pode permitir que a proteína tenha uma elevada afinidade para os electrões, apesar da sua carga superficial negativa. Na nossa opinião, ela precisa disso para se ligar a outra proteína, à qual poderá transmitir os electrões mais tarde. Desta forma, pode desempenhar de forma óptima a sua função biológica".

Prova experimental e computacional bem sucedida

Para provar que os iões de cálcio são, de facto, a causa da elevada afinidade da proteína pelos electrões, a equipa do Instituto Max Planck analisou as proteínas com e sem cálcio e comparou os dados - uma tarefa nada fácil, uma vez que o cálcio é um elemento muito comum e a contaminação das experiências foi, por isso, um problema constante. Ao mesmo tempo, um grupo de químicos teóricos da Universidade de Bayreuth, liderado por Matthias Ullmann, efectuou simulações em computador, também com e sem cálcio. Os seus resultados confirmaram a interpretação dos dados da equipa do Max Planck.

Compreensão alargada dos princípios subjacentes às funções das proteínas

Os novos resultados da investigação são um exemplo de como a natureza resolve contradições - neste caso, ajustando as cargas eléctricas locais numa proteína para aumentar a sua afinidade por electrões. Esta descoberta é importante tanto para a compreensão do fluxo de energia através das células como para o desenvolvimento de novas proteínas artificiais para aplicações nanotecnológicas.