Proteger los biocatalizadores del oxígeno
Una modificación genética puede hacer más estables las enzimas productoras de hidrógeno
Ciertas enzimas de bacterias y algas pueden producir hidrógeno molecular a partir de protones y electrones, un vector energético en el que caben muchas esperanzas. Lo único que necesitan para ello es energía luminosa. El mayor obstáculo para su uso es que se destruyen al contacto con el oxígeno. Un equipo de investigación interdisciplinar del grupo de excelencia RESOLV de la Universidad del Ruhr de Bochum (Alemania) ha logrado modificar genéticamente una enzima productora de hidrógeno para protegerla del oxígeno. Los investigadores, dirigidos por el profesor Thomas Happe, jefe del grupo de Fotobiotecnología, el profesor Lars Schäfer y el profesor Ulf-Peter Apfel, informan de ello en la revista ACS Catalysis del 28 de diciembre de 2022.
Lars Schäfer, Thomas Happe y Ulf-Peter Apfel (de izquierda a derecha) han colaborado en este estudio.
© RUB, Marquard
Para que la transición energética tenga éxito, necesitamos vectores energéticos respetuosos con el medio ambiente. El hidrógeno podría ser una de esas fuentes si pudiera producirse a gran escala sin producir emisiones de carbono. Los investigadores recurren a enzimas que se encuentran de forma natural en algunas algas y bacterias, por citar sólo algunas. "Debido a sus elevadas tasas de conversión, sirven de modelo biológico para el diseño de futuros catalizadores de hidrógeno", explica Andreas Rutz, autor principal. Pero su sitio activo único, conocido como clúster H, se degrada al entrar en contacto con el oxígeno. "Éste es el mayor obstáculo en la investigación del hidrógeno", afirma Rutz.
La resistencia al oxígeno aumenta considerablemente
La hidrogenasa [FeFe] llamada CbA5H, descubierta recientemente, es la única enzima conocida de su clase que puede protegerse del oxígeno mediante un mecanismo de protección molecular. Sin embargo, una fracción de la hidrogenasa también se destruye en el proceso. Para remediar este problema, los investigadores intercambiaron específicamente un componente básico de la enzima. Esta modificación genética les permitió aumentar considerablemente la resistencia de la hidrogenasa al oxígeno.
Los equipos utilizaron la mutagénesis dirigida al sitio en combinación con la electroquímica, la espectroscopia infrarroja y las simulaciones de dinámica molecular para comprender mejor la cinética de la transformación a nivel atómico. "Pretendemos utilizar nuestros hallazgos para comprender cómo las modificaciones locales de la estructura proteica pueden influir significativamente en la dinámica de las proteínas y cómo pueden controlar eficazmente la reactividad de los centros inorgánicos", explican Lars Schäfer y Ulf-Peter Apfel.
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