La nanomáquina gigante ayuda al sistema inmunológico
Un pequeño pero importante paso hacia una reacción inmune exitosa es realizado por una impresionante nanomáquina - Los investigadores usan simulaciones para entender cómo funciona.
Para matar las células enfermas, nuestro sistema inmunológico debe primero identificarlas. El llamado complejo de carga peptídica juega un papel clave en este proceso. En colaboración con colegas de Jülich, un equipo de investigación de la Universidad del Ruhr de Bochum ha analizado esta nanomáquina en detalle atómico.
Lars Schäfer y su equipo utilizan simulaciones para aclarar la estructura y la dinámica de las proteínas.
© RUB, Kramer
Las células que están infectadas por un virus o portan una mutación cancerígena, por ejemplo, producen proteínas extrañas al cuerpo. Los péptidos antigénicos resultantes de la degradación de estas proteínas exógenas en el interior de la célula son cargados por el complejo de carga peptídica en las llamadas moléculas de complejo de histocompatibilidad mayor (MHC para abreviar) y se presentan en la superficie de la célula. Allí son identificados específicamente por las células T asesinas, lo que finalmente conduce a la eliminación de las células infectadas. Así es como nuestro sistema inmunológico nos defiende de los patógenos.
La máquina funciona con precisión atómica
El complejo de carga peptídica asegura que las moléculas del MHC estén correctamente cargadas con antígenos. "El complejo de carga peptídica es una nanomáquina biológica que tiene que trabajar con precisión atómica para protegernos eficazmente contra los patógenos que causan enfermedades", dice el profesor Lars Schäfer, jefe del grupo de investigación de simulación molecular del Centro de Química Teórica de la RUB.
En estudios anteriores, otros equipos determinaron con éxito la estructura del complejo de carga peptídica mediante microscopía crioelectrónica, pero sólo con una resolución de unos 0,6 a 1,0 nanómetros, es decir, sin detalle atómico. Basándose en estos datos experimentales, el equipo de investigación de Schäfer, en colaboración con el profesor Gunnar Schröder del Forschungszentrum Jülich, ha logrado crear una estructura atómica del complejo de carga de péptidos.
Explorando la estructura y la dinámica
"La estructura experimental es impresionante. Pero sólo con nuestros métodos informáticos hemos podido extraer el máximo contenido de información de los datos experimentales", explica Schröder. El modelo atómico permitió a los investigadores realizar simulaciones informáticas detalladas de la dinámica molecular del complejo de carga de péptidos y así estudiar no sólo la estructura sino también la dinámica de la nanomáquina biológica.
Dado que el sistema simulado es extremadamente grande con sus 1,6 millones de átomos, el tiempo de computación en el Centro de Supercomputación de Leibnitz en Munich ayudó considerablemente a esta tarea. "Usando el ordenador de alto rendimiento, fuimos capaces de empujar a la escala de tiempo de microsegundos en nuestras simulaciones. Esto reveló el papel de los grupos de azúcar ligados a la proteína para el mecanismo de carga del péptido, que hasta entonces sólo se había comprendido de forma incompleta", subraya el Dr. Olivier Fisette, investigador postdoctoral del grupo de investigación de Simulación Molecular.
Intervención directa en los procesos inmunológicos
El modelo atómico del complejo de carga de péptidos facilita ahora la realización de nuevos estudios. Por ejemplo, algunos virus intentan engañar a nuestro sistema inmunológico apagando selectivamente ciertos elementos del complejo de carga peptídica. "Un objetivo factible que nos gustaría perseguir es la intervención selectiva en estos procesos", concluye Schäfer.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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