Interruptor de apagado para las enzimas
Investigadores de la Universidad Técnica de Graz han obtenido nuevos conocimientos sobre el funcionamiento de una proteína presente en las bacterias, cuya actividad enzimática se activa con la luz azul.
La luz afecta a los organismos vivos de muchas maneras diferentes: por ejemplo, las plantas orientan su crecimiento hacia el sol, mientras que los ritmos circadianos de los seres humanos están controlados por la luz del día. En estos procesos intervienen siempre los fotorreceptores, que son proteínas capaces de percibir diferentes colores e intensidades de luz.
La actividad enzimática se multiplica por 10.000
Ahora, investigadores de la Universidad Tecnológica de Graz (TU Graz) han descifrado la función de un fotorreceptor muy eficiente. Sus hallazgos se han publicado en la revista Science Advances. El equipo de investigadores estudió una proteína diguanilato ciclasa que se encuentra en muchas bacterias. Su función enzimática regula la producción de una sustancia mensajera central que controla el modo de vida de las bacterias. En la oscuridad, la proteína está casi completamente inactiva, pero en cuanto se expone a los componentes azules de la luz diurna, su actividad enzimática aumenta rápidamente. "La actividad enzimática de la proteína es unas 10.000 veces mayor cuando se expone a la luz que en la oscuridad", explica Andreas Winkler, Jefe del Grupo de Trabajo de Fotobioquímica del Instituto de Bioquímica de la TU Graz. En la mayoría de los fotorreceptores, la actividad se multiplica por un factor de entre 5 y 50, lo que provoca cambios más graduales en la actividad de las proteínas. "En cambio, la proteína que hemos caracterizado reacciona con mucha fuerza, de modo que funciona como un interruptor de encendido y apagado", explica Winkler. Un interruptor proteínico eficaz como éste podría utilizarse en el futuro para mejorar y optimizar las herramientas optogenéticas.
La proteína se estira bajo la luz azul
Los investigadores han desentrañado la arquitectura y la función del interruptor proteínico. La proteína consta de dos partes funcionales: una es responsable de la percepción de la luz azul y la otra de la actividad enzimática propiamente dicha, que sirve de catalizador para una reacción química. Si se expone a la luz azul, la proteína cambia su estructura. Cuando está inactiva, toda la proteína tiene una forma compacta, pero cuando entra en contacto con la luz, la proteína se estira, conectando las partes enzimáticas antes separadas. Entonces, la proteína produce moléculas mensajeras específicas que indican a la bacteria que las condiciones ambientales están cambiando. Si es posible, la bacteria se adapta a estas nuevas condiciones. "Un ejemplo de ello es la formación de agregados, conocidos como biopelículas, que hacen a las bacterias más resistentes a las influencias ambientales", explicó Andreas Winkler.
Posible aplicación médica
"Estoy muy contenta de que nuestra investigación haya generado valiosos conocimientos sobre el mecanismo de esta fascinante proteína", comentó Uršula Vide, primera autora del estudio y estudiante de doctorado en el Instituto de Bioquímica de la Universidad Técnica de Graz. "Comprender el mecanismo que subyace a este interruptor enzimático activado por la luz abre la puerta a posibles aplicaciones en diversas disciplinas". Una de ellas es en los métodos de tratamiento optogenético utilizados en medicina. Los fármacos vinculados a un interruptor proteínico regulado por luz podrían surtir efecto en un momento preciso y sólo en una zona muy limitada del cuerpo, lo que reduciría los posibles efectos secundarios. Un interruptor proteínico inducido por la luz también sería beneficioso para la investigación en biología celular, ya que permitiría desencadenar cambios específicos a nivel molecular que podrían analizarse con mayor eficacia. "Pero aún estamos muy lejos de las aplicaciones prácticas de este interruptor", señala Winkler. Sin embargo, cree que la investigación de su equipo ha aportado algunos conocimientos fundamentales importantes.
Modelo tridimensional
Para sus experimentos, los investigadores no aislaron la proteína de la bacteria original, sino que la produjeron en el laboratorio mediante ingeniería genética. Utilizaron la difracción de rayos X para analizar la estructura molecular, que constituyó la base de un modelo tridimensional. Combinado con experimentos complementarios, este modelo permitió a los investigadores extraer conclusiones sobre los cambios en la estructura de la proteína tras la exposición a la luz azul, lo que se tradujo en conclusiones específicas sobre la función molecular del interruptor biológico.
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