La forma en que las bacterias se adhieren a la fibra en el intestino
Dos modos de unión permiten que las bacterias se adhieran a las superficies bajo el flujo
Los investigadores han revelado un nuevo mecanismo molecular por el cual las bacterias se adhieren a las fibras de celulosa en el intestino humano. Gracias a dos modos de unión diferentes, pueden soportar las fuerzas de cizallamiento en el cuerpo. Científicos de la Universidad de Basilea y del ETH de Zurich publicaron sus resultados en la revista "Nature Communications".
Representación de una bacteria intestinal adherida a fibras de celulosa a través de proteínas de adhesión en la superficie bacteriana. La Cohesina (amarilla) y la Dockerina (verde) se ensamblan en un complejo de proteínas en dos posibles configuraciones, denominadas modos de adhesión dual.
University of Basel, Department of Chemistry
La celulosa es un importante elemento constitutivo de las paredes celulares de las plantas, que consiste en moléculas unidas entre sí en fibras sólidas. Para los humanos, la celulosa es indigerible, y la mayoría de las bacterias intestinales carecen de las enzimas necesarias para descomponer la celulosa.
Sin embargo, recientemente se detectó material genético de la bacteria que degrada la celulosa R. champanellensis en muestras de intestino humano. La colonización bacteriana del intestino es esencial para la fisiología humana, y comprender cómo se adhieren las bacterias del intestino a la celulosa amplía nuestro conocimiento del microbioma y su relación con la salud humana.
La bacteria objeto de investigación utiliza una intrincada red de proteínas y enzimas de andamiaje en la pared celular exterior, denominada red celulósica, para adherirse a las fibras de celulosa y degradarlas. Estas redes celulósicas se mantienen unidas por familias de proteínas que interactúan.
De particular interés es la interacción cohesina-dockerina responsable de anclar la red de celulosomas a la pared celular. Esta interacción necesita soportar las fuerzas de corte en el cuerpo para adherirse a la fibra. Esta característica vital motivó a los investigadores a investigar con más detalle cómo el complejo de anclaje responde a las fuerzas mecánicas.
Utilizando una combinación de simulaciones de microscopía de fuerza atómica de una sola molécula, fluorescencia de una sola molécula y dinámica molecular, el profesor Michael Nash de la Universidad de Basilea y el ETH de Zurich, junto con colaboradores de la LMU de Munich y la Universidad de Auburn, estudiaron cómo el complejo resiste a la fuerza externa.
Dos modos de unión permiten que las bacterias se adhieran a las superficies bajo el flujo
Fueron capaces de mostrar que el complejo exhibe un comportamiento raro llamado modo de unión dual, donde las proteínas forman un complejo de dos maneras distintas. Los investigadores encontraron que los dos modos de unión tienen propiedades mecánicas muy diferentes, con uno que se rompe a fuerzas bajas de alrededor de 200 piconewtons y el otro que exhibe una estabilidad mucho más alta que se rompe sólo a 600 piconewtons de fuerza.
Análisis posteriores mostraron que el complejo proteínico muestra un comportamiento llamado "catch bond", que significa que la interacción de la proteína se hace más fuerte a medida que se incrementa la fuerza. Se cree que la dinámica de esta interacción permite a la bacteria adherirse a la celulosa bajo un estrés de cizallamiento y liberar el complejo en respuesta a nuevos sustratos o para explorar nuevos entornos.
"Observamos claramente los modos de unión dual, pero sólo podemos especular sobre su significado biológico. Creemos que las bacterias podrían controlar la preferencia del modo de unión modificando las proteínas. Esto permitiría cambiar de un estado de adhesión bajo a uno alto, dependiendo del entorno", explica el profesor Nash.
Al arrojar luz sobre este mecanismo de adhesión natural, estos hallazgos preparan el terreno para el desarrollo de mecanismos moleculares artificiales que exhiben un comportamiento similar pero que se unen a los objetivos de la enfermedad. Tales materiales podrían tener aplicaciones en superpegamentos médicos de base biológica o en la unión por cizallamiento de nanopartículas terapéuticas dentro del cuerpo. "Por ahora, estamos entusiasmados por volver al laboratorio y ver qué se pega", dice Nash.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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