Bayreuther Forschung zum Verständnis der Bindung gasförmiger Substrate an komplexe biologische Metallzentren
UBT-Pressestelle
Die Bayreuther Biochemiker Jae-Hun Jeoung und Holger Dobbek berichten über die Struktur des Enzyms Kohlenmonoxid-Dehydrogenase im Komplex mit CO2. Die Kristallstruktur zeigt wie CO2 durch die Bindung an ein Nickel- und ein Eisen-Ion des Enzyms aktiviert wird. Zwei weitere Strukturen der Kohlenmonoxid-Dehydrogenase identifizieren die Bindestelle des Kosubstrates Wasser am Ni, Fe-Zentrum. Im Kontext mit spektroskopischen Untersuchungen ist es nun möglich einen detailierten Katalysemechanismus der enzymatischen CO-Oxidation / CO2-Reduktion (CO + H2O <=> CO2 + 2H+ + 2e-) zu formulieren.
Originalveröffentlichung: Jae-Hun Jeoung, Holger Dobbek; "Carbon Dioxide Activation at the Ni,Fe-Cluster of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenase"; Science 2007, (318) 1461-1464.
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