Welche Strukturmerkmale machen Glykoproteine zu guten Frostschutzmitteln?

09.02.2004

Viele Tiere und Pflanzen sehr kalter Gegenden müssen verhindern, dass ihre Körperflüssigkeiten einfrieren, um zerstörte Zellmembranen und andere schwere Schäden zu vermeiden. Dazu synthetisieren sie körpereigene Frostschutzmittel. Zu den ersten entdeckten Gefrierschutz-Molekülen zählen bestimmte Glykoproteine (mit Zuckern verknüpfte Proteine) polarer Fische. Japanische Forscher haben diese Glykoproteine nun systematisch unter die Lupe genommen.

Die aus dem Blut polarer Fische isolierten Frostschutz-Glykoproteine sind zwar strukturell sehr unterschiedlich, bestehen erstaunlicherweise aber aus nur einem einzigen, vielfach wiederholten Motiv, einem Tripeptid mit der Aminosäure-Sequenz Alanin-Threonin-Alanin. Jedes Threonin ist mit einem Disaccharid ("Zweifachzucker") aus Galactose und N-Acetyl-Galactosamin versehen. Die Glykoproteine binden an die Oberfläche von winzigen Eiskristallkeimen und verhindern, dass diese zu größeren Kristallen anwachsen. So setzen sie den Gefrierpunkt des Wasser herab, nicht aber dessen Schmelzpunkt. Diese Differenz wird als thermische Hysterese bezeichnet und ist ein Maß für die Frostschutzwirkung eines Stoffes. Darüber hinaus verändern die Fisch-Glykoproteine die Morphologie der Eiskristalle. Statt gewöhnlicher Eiskristalle entstehen hexagonale Bipyramiden.

In Fischblut fand das Team um Shin-Ichiro Nishimura Proteine, die aus vier bis zu fünfzig Tripeptideinheiten aufgebaut sind. Um herauszufinden, was es mit diesem Motiv auf sich hat, stellten die Forscher Ketten mit bis zu sieben Tripeptideinheiten her. Bereits das Monomer zwingt Eiskristallen die hexagonale Struktur auf. Eine thermische Hysterese ist ab dem Dimer zu beobachten und der Effekt nimmt mit der Zahl an Tripeptid-Bausteinen zunächst zu. Bei fünf Bausteinen ist ein Maximum erreicht, die Hysterese lässt sich durch Anbau des sechsten und siebten Tripeptids nicht weiter steigern.

Auf der Basis spektrometrischer Daten ermittelten die Forscher die wahrscheinliche 3-D-Struktur des Trimers. Sein Peptid-Rückgrat windet sich in Form einer linksgängigen Spirale. Die Zucker-Einheiten ragen dabei alle auf die selbe Seite und bilden so eine hydrophile (wasserfreundliche) Front. Die hydrophoben (wasserabweisenden) Seitengruppen des Moleküls bilden zusammen eine hydrophobe Front. Dieser prinzipielle Aufbau scheint allen Frostschutz-Glykoproteinen gemein zu sein. Außerdem spielen die Struktur der Zuckereinheiten sowie die Methylgruppe des Threonins eine wichtige Rolle beim Frostschutz.

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