Präsentation des ersten Präparats zur Senkung von Prionenspiegeln
Immobilisiertes "Liganden"-Molekül bindet an veränderte Prionenproteine und Prioneninfektivitätsmarker
Das nun erfolgreich fertig gestellte Produkt, ein selbstentwickeltes immobilisiertes "Liganden"-Molekül, bindet an veränderte Prionenproteine und Prioneninfektivitätsmarker und filtert sie so aus plasmabasierten Proteinlösungen heraus. Dadurch wird das Gesamtrisiko der Übertragung von TSE durch Plasmaprodukte erheblich gemindert.
Das Präparat soll zunächst in der industriellen Produktion von Plasma und Plasmapräparaten eingesetzt werden und so die Bioaufbereitungsverfahren um einen zusätzlichen Aufreinigungsschritt ergänzen. Das sichert Empfänger plasmabasierter Präparate zusätzlich vor TSE-Infektionen ab und steigert ihr Vertrauen hinsichtlich ihrer Sicherheit und Unversehrtheit.
Auch an der Entwicklung eines Prionenfilters zur Aufreinigung von Spenderblut vor Ort im Bluttransfusionszentrum wird gearbeitet. Dieses zweite Produkt wird Bluttransfusionszentren in aller Welt dabei unterstützen, die Sicherheit vor TSE-Exposition auch bei Blut und Blutprodukten von inkubierten Spendern zu gewährleisten.
Dr. R. Rohwer, Director of Molecular Neurovirology und VA Medical Research Service an der University of Maryland, der die Ergebnisse bei der Konferenz in Edinburgh vorstellte, erläuterte dazu: "Im Test haben die führenden Liganden von PRDT bemerkenswerte Fähigkeiten bewiesen, anomale Prionenproteinkonzentrationen in Blut- und hochkonzentrierten Plasmaproteinproben abzusenken, selbst dann, wenn die Blut- oder Proteinproben künstlich mit hohen Konzentrationen des Infektionserregers versetzt worden waren. Wir gehen davon aus, dass die verbreitete Anwendung dieser Technologie das Risiko der TSE-Kontaminierung erheblich verringern würde, sowohl bei plasmabasierten Proteinprodukten, wie sie für biopharmazeutische Produkte verwendet werden, als letztlich auch im Fall von Blut und Blutprodukten wie Erythrozytenkonzentrat."
Liganden als Plattformtechnologie von PRDT
PRDT hat mit Verfahren der kombinatorischen Chemie Millionen verschiedener chemischer Strukturen auf ihre Fähigkeit getestet, Prionenproteine zu binden und selektiv zu eliminieren. Das Unternehmen konnte drei Kandidatenmoleküle identifizieren, die anomale Prionenproteine (PrPres) binden. Die Bindung ist bemerkenswert spezifisch und effizient, selbst bei hohen Konzentrationen des kontaminierenden Proteins, z. B. Gehirnhomogenate, Blutzellen und 25-prozentiges Humanserumalbumin.
Eins der Leitmoleküle wird derzeit auf Produktionsmassstab gebracht, mit dem Ziel, es 2004 für die TSE-Bereinigung von Plasmaderivaten zur Verfügung stellen zu können.
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