Struktur des aktiven Gerinnungsfaktor XIII gelöst
Zedira präsentiert gemeinsam mit der Arbeitsgruppe um Prof. Gerhard Klebe von der Philipps-Universität Marburg die erste Kristallstruktur des aktiven Gerinnungsfaktor XIII (Faktor XIIIa). Die patentrechtlich geschützten Daten beschreiben zudem die Interaktion mit dem Inhibitor ZED1301, der zugleich als Leitstruktur für die gerichtete Optimierung von Wirkstoffkandidaten dient.
Faktor XIII, auch „Plasma Transglutaminase“ genannt, stellt ein völlig neues Target in der Antikoagulation dar. Direkte Faktor XIIIa Inhibitoren unterdrücken weder die Aktivität des zentralen Gerinnungsenzyms Thrombin noch die Aktivierung der Blutplättchen, die den primären Wundverschluss gewährleisten. Lediglich die Stabilität des aus Fibrinfasern bestehenden Blutpfropfens wird verringert und die Fibrinolyse gesteigert. Die bislang scheinbar zwingende Kopplung der erwünschten Antikoagulations-Wirkung mit der unerwünschten Blutungsneigung wird aufgelöst.
Die Ergebnisse wurden aktuell in der Angewandten Chemie veröffentlicht.
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