Forscher des Helmholtz Zentrums München und der TU München klären Strukturdetails eines wichtigen Signalproteins
Wissenschaftlern vom Institut für Strukturbiologie des Helmholtz Zentrums München und vom Lehrstuhl für Biomolekulare NMR-Spektroskopie an der Technischen Universität München ist es gelungen, die Struktur einer wichtigen Region des Sam68 Proteins aufzuklären. Sam68 spielt für die zelluläre Signalweiterleitung eine zentrale Rolle.
Mit Hilfe der Kernspinresonanz (NMR, nuclear magnetic resonance) Spektroskopie konnte Prof. Dr. Michael Sattler mit seinem Team die Raumstruktur der so genannten Qua1-Region von Sam68 aufklären, welche für die Dimerisierung des Proteins verantwortlich ist. Zusammen mit der Gruppe von Prof. Ruth Brack-Werner vom Institut für Virologie konnten die Autoren zeigen, dass dieser Bereich essentiell für die biologische Funktion von Sam68 ist. Das Bild zeigt eine ungewöhnliche Raumstruktur, bei dem zwei Helices von jeweils einer Qua1-Region (grün und blau) miteinander wechselwirken und die Dimerisierung von Qua1 und damit von Sam68 vermitteln.
Sam68 gehört zur Familie der sogenannten STAR–Proteine, die wichtige Aufgaben bei der Signal-gesteuerten Verarbeitung genetischer Information und deren Umsetzung in Proteine übernehmen. Sam68 reguliert dabei unter anderem spezielle Prozesse im Zellzyklus und beim programmierten Zelltod und spielt eine zentrale Rolle bei der Entstehung von Krebs.
Originalveröffentlichung: Meyer, NH. et al.: "Structural basis for homodimerization of the Src-associated during mitosis, 68 kD protein (Sam68) Qua1 domain."; The Journal of Biological Chemistry 2010, Vol. 285, Issue 37, 28893-28901.
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