Umdenken in der Proteinforschung

Wissenschaftler aus Bristol und Konstanz bewiesen, dass Proteine ohne Wasserzusatz in flüssige Form gebracht werden können und dabei ihre biologische Funktion beibehalten

28.06.2010 - Deutschland

Wissenschaftlern der Universität Bristol ist es in Zusammenarbeit mit dem Max-Planck-Institut und Forschern der Universität Konstanz gelungen, erstmalig ein Protein lösungsmittelfrei und bei Raumtemperatur in einen flüssigen Zustand zu versetzen. Anhand des Proteins Myoglobin, einem Schlüsselbaustein von Herz- und Skelettmuskelzellen, wurde bewiesen, dass Proteine auch ohne Wasserumgebung in eine hochkonzentrierte flüssige Form gebracht werden können, ohne dabei ihre Molekülstruktur und ihre Eigenschaften zu verlieren. Die Entdeckung markiert einen Umbruch im wissenschaftlichen Denken, denn bisher wurde stets angenommen, dass Wasser unverzichtbar für die biologische Funktionalität von Proteinen ist.

Die Forschungsgruppe aus Bristol um Professor Stephan Mann bestätigt, dass das flüssige Myoglobin auch ohne Wasserzusatz seine zentrale Eigenschaft, Sauerstoff binden zu können, ungemindert beibehält. Proteine können gemäß der Studie biomedizinisch in hochkonzentrierter flüssiger Form eingesetzt werden, um Sauerstoff zu speichern und zu transportieren. Die Myoglobin-Flüssigkeit kann somit als eine vereinfachte Form „künstlichen Blutes“ betrachtet werden. Medizinische Anwendungen des flüssigen Proteins sind im Bereich von Wundbehandlungen und Wundverbänden denkbar.

Die Arbeitsgruppe von Helmut Cölfen, Professor für physikalische Chemie an der Universität Konstanz und zuvor am Max-Planck Institut für Kolloid- und Grenzflächenforschung in Potsdam, charakterisierte im Rahmen des Forschungsprojekts die synthetisierten Strukturen des Produktes und erbrachte den Beweis, dass in der Flüssigkeit keine anderen Bestandteile außer dem reinen, modifizierten Myoglobin anwesend sind. „Das ist wichtig für die Argumentation in unserer Studie, da ansonsten nicht bewiesen werden könnte, dass das chemisch modifizierte Myoglobin in Form der Schmelze dieselbe Funktion besitzt wie das unmodifizierte“, erläutert Helmut Cölfen. Weitere geplante Folgestudien werden an der Universität Konstanz in enger Zusammenarbeit mit der Universität Bristol durchgeführt werden.

Die Forschungserkenntnisse eröffnen neue Möglichkeiten in den Bereichen der proteinbasierten Nanowissenschaft und der Bio-Nanotechnologie.

Originalveröffentlichung: Adam W. Perriman, Alex P. S. Brogan, Helmut Cölfen, Nikolaos Tsoureas, Gareth R. Owen & Stephen Mann; „Reversible dioxygen binding in solvent-free liquid myoglobin“, in: Nature Chemistry, 6. Juni 2010

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