Modifiziertes Enzym veredelt Ligninmonomere

Umwandlung von Lignin in wertvolle Chemikalien

01.12.2022 - Niederlande

Die chemische Industrie steht vor der Herausforderung, Bausteine auf fossiler Basis durch grüne Alternativen zu ersetzen. Biomasse ist eine interessante Quelle für kohlenstoffbasierte Moleküle. Sie wird jedoch nicht ausreichend genutzt, da etwa 25 Prozent der gesamten pflanzlichen Biomasse in Form von Lignin vorliegt, einem Biopolymer, das bisher nur als fester Brennstoff verwendet werden kann. Ein Team von Wissenschaftlern, darunter der "Enzymingenieur" Marco Fraaije von der Universität Groningen, hat nun ein Enzym entwickelt, das ein Lignin-Monomer für die chemische Synthese nutzbar machen kann. Das Enzym wurde in einem am 23. November veröffentlichten Artikel in Nature Communications beschrieben.

Pflanzliche Biomasse ist eine attraktive Quelle für kohlenstoffbasierte Moleküle. Etwa ein Viertel dieses Materials besteht jedoch aus Lignin, einem Biopolymer, das sich nur schwer in nützliche chemische Bausteine aufspalten lässt. Daher wird Lignin meist als grüner Brennstoff für die Energieerzeugung verwendet. Daher suchen Wissenschaftler überall nach Möglichkeiten, Lignin besser zu nutzen.

Düfte

Professor Marco Fraaije, Leiter der Gruppe Molekulare Enzymologie an der Universität Groningen, arbeitet an einem europäischen Forschungsprojekt mit, das sich mit der Valorisierung von Biomasse befasst, und er hat ein Auge auf Lignin geworfen. Wir wussten, dass eine Gruppe an der Universität von Leuven in Belgien ein chemisches Verfahren zum Abbau dieses Polymers entwickelt hat. Aber leider sind die dabei entstehenden Monomere für die chemische Synthese nicht sehr nützlich". Deshalb haben Fraaije und seine Kollegen im Rahmen des Projekts SMARTBOX (Selective Modifications of ARomatics Through Biocatalytic OXidations) nach Möglichkeiten gesucht, dieses Monomer zu modifizieren.

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Bei der chemischen Depolymerisation von Lignin kann eine Reihe verschiedener Moleküle entstehen, und eines davon erschien mir sehr nützlich", sagt Fraaije. Dieses aromatische Monomer heißt Propylguajakol und ist fast identisch mit einer Verbindung, die zur Herstellung von Parfüms verwendet wird. Es handelt sich um ein aromatisches Molekül, das aus einer Ringstruktur und einem kurzen Schwanz aus drei Kohlenstoffatomen besteht. Wir wollten eine Doppelbindung in das Ende einfügen, damit es leichter als Baustein zu verwenden ist. Und ich kannte ein Enzym, das diesen Zweck erfüllen könnte.

Alkohol

Tests zeigten jedoch, dass dieses spezielle Enzym nicht sehr gut funktionierte und das falsche Produkt produzierte. Fraaije glaubte jedoch, dass das Enzym mit einigen Änderungen die Aufgabe erfüllen könnte. Zusammen mit einem Partner in Barcelona haben wir dann mit Hilfe von Computern vorhergesagt, welche Änderungen erforderlich sind, um das Enzym stabiler, selektiver und schneller in einen nützlichen Baustein zu verwandeln.

Die ersten beiden Schritte konnten relativ schnell durchgeführt werden. Das haben wir den Computerberechnungen zu verdanken, die sehr zuverlässig geworden sind. Früher mussten wir einfach eine große Anzahl von Mutanten herstellen und hoffen, dass eine davon eine Verbesserung zeigt. Die Stabilität verbesserte sich, so dass das Enzym einige Tage lang aktiv blieb. Dies reduziert die Kosten, die mit dem Austausch verbrauchter Enzymchargen verbunden sind. Außerdem würde das Enzym das Kohlenstoffende entweder in ein Alken oder einen Alkohol umwandeln. Letzteres ist nicht sehr nützlich, und durch den Ausschluss von Wasser aus dem aktiven Zentrum des Enzyms könnte die Reaktion zur Bildung eines Alkens gezwungen werden.

Upscaling

So weit, so gut, aber das stabile und selektive Enzym arbeitete dramatisch langsam. Wir haben dann die Struktur des Enzyms von Kollegen aus Pavia bestimmen lassen", sagt Fraaije. Und es stellte sich heraus, dass das Substrat kovalent an das aktive Zentrum gebunden war. Kovalente Bindungen sind sehr starke chemische Bindungen, daher dauerte die Freisetzung des Substrats ziemlich lange. Eine solche kovalente Bindung zwischen einem Enzym und dem Substrat ist sehr selten, aber ich bin während meiner eigenen Doktorarbeit selbst darauf gestoßen.

Als dieses Problem durch eine weitere Runde Engineering gelöst wurde, funktionierte das Enzym hervorragend. Fraaije: "Wir haben bereits Versuche durchgeführt, bei denen ein Gramm Endprodukt hergestellt wurde. Das Molekül kann in Parfüms verwendet werden, aber auch als Ausgangsstoff für eine Reihe anderer Verbindungen wie Vanillin, Polymere, Feinchemikalien oder Epoxidharze dienen. Ein weiterer Projektpartner, die Bio Base Europe-Pilotanlage in Gent (Belgien), wird sich um das Upscaling der Produktion des modifizierten Propylguaiacol kümmern. Marco Fraaijes Arbeit am SMARTBOX-Projekt ist nun beendet. Aber er wird zweifelsohne weitere Enzyme entwickeln.

Hinweis: Dieser Artikel wurde mit einem Computersystem ohne menschlichen Eingriff übersetzt. LUMITOS bietet diese automatischen Übersetzungen an, um eine größere Bandbreite an aktuellen Nachrichten zu präsentieren. Da dieser Artikel mit automatischer Übersetzung übersetzt wurde, ist es möglich, dass er Fehler im Vokabular, in der Syntax oder in der Grammatik enthält. Den ursprünglichen Artikel in Englisch finden Sie hier.

Originalveröffentlichung

Guo, Y., Alvigini, L., Trajkovic, M. et al. Structure- and computational-aided engineering of an oxidase to produce isoeugenol from a lignin-derived compound. Nat Commun 13, 7195 (2022)

https://www.bionity.com/de/news/1178717/modifiziertes-enzym-veredelt-ligninmonomere.html

Originalveröffentlichung

Guo, Y., Alvigini, L., Trajkovic, M. et al. Structure- and computational-aided engineering of an oxidase to produce isoeugenol from a lignin-derived compound. Nat Commun 13, 7195 (2022)

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