Hepatitis: 3D-Strukturbestimmung des "Tores" zur Leber
© Kapil Goutam/Nicolas Reyes/CNRS
NTCP ist ein schwer zu untersuchendes Protein. Es wiegt nur 38 Kilodalton (kDa), während die Kryo-Elektronenmikroskopie, die Technologie zur Untersuchung dieser Art von Molekülen, nur für Moleküle mit einem Gewicht von mehr als 50 kDa funktioniert. Die Herausforderung bestand also darin, es zu "vergrößern" und zu stabilisieren.
Zu diesem Zweck haben Teams aus französischen und belgischen Labors eine Reihe von Antikörperfragmenten entwickelt und getestet, die auf NTCP abzielen. Die 3D-Strukturen der resultierenden Komplexe wurden mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie bestimmt, und verschiedene Antikörperfragmente stabilisierten und enthüllten mehrere Formen von NTCP.
Das Forscherteam konnte zwei wesentliche NTCP-Konformationen beschreiben: eine, in der das Protein eine große Membranpore für Gallensalze öffnet, an die HBV und HDV binden können, und eine zweite, "geschlossene" Konformation, die die Erkennung durch die Viren verhindert.
Die erste, "offene" Konformation ist sehr überraschend, da kein anderer bekannter molekularer Transporter eine so "weit offene" Pore bildet. Die zweite Konformation wiederum könnte helfen, antivirale Moleküle zu finden, die eine Infektion mit HBV und HDV verhindern. Das Forscherteam beabsichtigt, seine Arbeit fortzusetzen, um die Funktionsweise von NTCP vollständig zu entschlüsseln.
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