Molekulare Monogamie für den Klimaschutz
Enzym Rubisco soll Treibhausgas CO2 unschädlich machen
Kohlendioxid (CO2) gehört zu den wichtigsten Treibhausgasen und trägt wesentlich zum Klimawandel bei. Weltweit wird deshalb nach Wegen gesucht, den CO2-Ausstoß zu vermindern oder aber das Gas aus der Atmosphäre zu entfernen. Schützenhilfe könnte hier das Enzym Rubisco leisten, das mengenmäßig häufigste Protein der Erde. Rubisco ermöglicht die Photosynthese der Pflanzen und bestimmter Bakterien – und kann als einziges Enzym atmosphärisches CO2 für die Synthese anderer Verbindungen nutzen. Ein Forscherteam um Professor Roland Beckmann vom Genzentrum der LMU sowie Professor Ulrich Hartl und Dr. Manajit Hayer-Hartl vom Max-Planck-Institut für Biochemie konnte das aus 16 Untereinheiten bestehende Enzym nun erstmals im Labor nachbauen. Dabei wurde an der LMU die Strukturaufklärung des Assembly-Intermediats geleistet, während die gesamte Biochemie, also der Zusammenbau und die biochemische Analyse, am MPI erfolgten. Nun soll das künstliche Rubisco so verändert werden, dass es CO2 sehr viel effizienter als sein natürliches Vorbild nutzen kann.
„Bislang konnte Rubisco nicht im Labor hergestellt werden, weil es so groß und komplex ist“, berichtet Beckmann. „Immerhin besteht das Enzym aus 16 Untereinheiten. Wir haben nun auf sogenannte Chaperone gesetzt, das sind Moleküle, die im Körper den korrekten Zusammenbau von Proteinen überwachen.“ Tatsächlich gelang mit Hilfe dieser molekularen Helfer der Durchbruch. Die Forscher konnten Rubisco in seiner komplexen dreidimensionalen Struktur synthetisieren. Sie erhielten ein funktionsfähiges System, dessen Arbeitsweise nun aber optimiert werden soll. „Ein verbessertes Rubisco würde bevorzugt mit Kohlendioxid, nicht aber mit Sauerstoff reagieren“, so Beckmann. „Damit könnte man das Wachstum von Pflanzen steigern und möglicherweise einen Beitrag zum Klimaschutz leisten.“
Originalveröffentlichung: C. Liu, A. L. Young, A. Starling-Windhof, A. Bracher, S. Saschenbrecker, B. Vasudeva Rao, K. Vasudeva Rao, O. Berninghausen, T. Mielke, F. U. Hartl, R. Beckmann and M. Hayer-Hartl; „Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco”; Nature 2010.
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