Proteine unter der Lupe

Mit neuen Methoden der Kernresonanzspektroskopie kann die räumliche Struktur von Proteinen bestimmt werden

22.03.2005

Die Strukturaufklärung von Proteinen gestaltet sich schon wegen der Größe der Moleküle äußerst schwierig. Die zuverlässigste Methode ist bisher die Röntgenkristallographie, doch die dafür benötigten hoch geordneten Kristalle sind häufig nur schwierig zu erhalten. Außerdem liegen viele Proteine in ihrer natürlichen Umgebung in gelöster Form vor. Die Struktur im Kristall kann sich also unter Umständen erheblich von der physiologisch relevanten Struktur des gelösten Proteins unterscheiden.

Ein weiteres Problem stellen Proteine dar, die unter physiologischen Bedingungen zwar feste Aggregate mit teilweise geordneten Bereichen bilden. Diese sind aber nicht regelmäßig genug für eine exakte röntgenkristallographische Analyse. Hier könnte möglicherweise künftig die hochauflösende Festkörper-NMR-Spektroskopie zum Einsatz kommen. Bei der Kernresonanzspektroskopie werden die Atomabstände im Molekül anhand ihrer magnetischen Wechselwirkungen berechnet.

Ein Team von Wissenschaftlern um B. Meier aus Zürich hat nun erstmals diese Methode verwendet, um die Struktur eines Prionproteins aus dem Pilz Podospora anserina zu bestimmen. Prionproteine kommen in zwei verschiedenen Formen vor, einer löslichen und einer durch eine Umfaltung der Proteinkette daraus hervorgehenden unlöslichen Amyloidform. Die Festkörper-NMR-Spektren dieser Amyloid-Fasern zeigen, dass etwa zwei Drittel des Proteins eine regelmäßige geordnete Struktur einnehmen, während das restliche Drittel völlig ungeordnet vorliegt. Die geordneten und die ungeordneten Teile können jeweils unterschiedlichen Bereichen des Proteinmoleküls zugeordnet werden. Zur Zeit sind die Wissenschaftler noch mit der exakten rechnerischen Auswertung der Strukturinformation beschäftigt.

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