Folgenschwere Faltung verhindert
Forschung zu Ursachen von Alzheimer
Die Diagnose „Alzheimer“ geht einher mit der Angst vor dem Verlust der eigenen Persönlichkeit und des selbstbestimmten Lebens. Heutige Medikamente können lediglich den Verlauf verlangsamen und Symptome bekämpfen. Wissenschaftlern vom Center for Nanointegration (CENIDE) der Universität Duisburg-Essen (UDE) gelang es jetzt, die Bildung bestimmter Eiweißstrukturen zu verhindern, die als Ursache für die Krankheit diskutiert werden.
Noch ist nicht bekannt, was im Detail dafür sorgt, dass Alzheimer ausbricht – vermutlich eine Kombination mehrerer Faktoren. Ein Verdächtiger ist das Beta-Amyloid-Peptid, das auch im gesunden Körper vorkommt. Dieses Eiweiß faltet sich bei erkrankten Menschen zu bestimmten Strukturen zusammen, die sich nachfolgend als „senile Plaques“ im Hirn ablagern und seine Funktion massiv stören.
Das Team um Evonik-Stipendiatin Carmen Streich vom Lehrstuhl für Technische Chemie I konnte nun verhindern, dass sich diese schädlichen Strukturen bilden – allerdings nur im Labor. Dazu haben sie winzige Nanopartikel mit Molekülen versehen, die sich besonders gern am Beta-Amyloid-Peptid anlagern und so die folgenschwere Faltung verhindert.
„Dies sind erste ermutigende Ergebnisse auf Molekülebene, die wir weiter untersuchen müssen“, erklärt Streich. Noch ist zum Beispiel unbekannt, welche weiteren Konsequenzen es haben könnte, das Beta-Amyloid-Peptid durch die angelagerten Nanopartikel komplett lahmzulegen. „Möglicherweise wird damit auch ein nützlicher Mechanismus unterbunden. Das weiß man noch nicht.“
Dennoch: Diese Forschung bildet möglicherweise die Grundlage für einen ganz neuen Therapieansatz, der in den Krankheitsmechanismus selbst eingreifen könnte, anstatt nur Symptome zu lindern.
Originalveröffentlichung
C. Streich, L. Akkari, C. Decker, J. Bormann, C. Rehbock, A. Müller-Schiffmann, F. C. Niemeyer, L. Nagel-Steger, D. Willbold, B. Saccà, C. Korth, T. Schrader, and S. Barcikowski; "Characterizing the Effect of Multivalent Conjugates Composed of Aβ-Specific Ligands and Metal Nanoparticles on Neurotoxic Fibrillar Aggregation"; ACS Nano; 2016 10 (8), 7582-7597
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