Maßgeschneiderte Eiweißstoffe von Wiener Forschern

18.01.2013 - Österreich

Forscher der Uni Wien fertigen Eiweißstoffe nach Maß, um sie für technische Anwendungen einzukleiden und stricken biologische Stoffe möglichst detailgetreu nach. Auf diese Weise wollen sie mehr über ihre Funktion und Wirkung erfahren. Christian Becker, Leiter des Instituts für Biologische Chemie an der Universität Wien, heftet Eiweißstoffe an eine biologische Membran an. So konnte er etwa zeigen, dass bei Prionen-Proteinen eine Verankerung an der Zelloberfläche stark verzögert Stattdessen entstehen viele kleine Einheiten, die infektiöser sind und schneller krankmachende Effekte auslösen.

Forschung nach der BSE-Krise

Die vor allem bei Rindern auftretende tödliche Erkrankung Bovine spongiforme Enzephalopathie (BSE) wird vermutlich durch Prionen verursacht. Nach der BSE-Krise wurde viel an solchen Proteinen geforscht, die in Bakterien hergestellt wurden. Ihnen gingen aber jene Modifikationen ab, die in menschlichen und tierischen Zellen nach der eigentlichen Proteinsynthese (Translation) passieren. "So hat man zwar viele interessante Ergebnisse gefunden, aber man wusste schon aus Tierstudien, dass das Protein nur infektiös und schädlich ist, wenn es mit einem sogenannten GPI-Anker an der Zelloberfläche festhängt", erklärte Becker. Dieser fehlt den in Bakterien produzierten Prionen.

Semisynthetisches Prionen-Protein

Kollegen in Potsdam synthetisierten daraufhin einen GPI-Anker, den man in Beckers Labor daran befestigte. So wurde das erste semisynthetische, GPI-modifizierte Prionen-Protein hergestellt. Damit wurde gezeigt, dass der GPI-Anker die kleinen, gefährlicheren Prionen-Protein-Einheiten stabilisiert. Derzeit untersucht seine Forschungsgruppe andere Veränderungen, die an den Prionen auftreten. Bei diesen sogenannten Glykosylierungen werden Zuckergruppen an die Proteine gehängt. Man hat zwar in Tierversuchen noch keinen eindeutigen Effekt erkennen können. "Doch da die Natur solche Modifikationen kaum umsonst einführt, hoffen wir, dass wir von den veränderten Proteinen, die wir mit unserer Methode im Labor nachbauen können, zum Beispiel etwas über ihre Struktur lernen, ob die Glykosylierungen das Protein etwa stabilisieren oder vielleicht sogar die Umfaltung vom 'normalen' zum krankmachenden Prionen-Protein beeinflussen", erklärte Becker.

Auch für biotechnologische Probleme sind maßgeschneiderte Eiweißstoffe interessant. "In einem aktuellen Projekt sind wir auf der Spur von Proteinen aus Kieselalgen, die beim Aufbau wunderbarer dreidimensionaler Silikatstrukturen helfen", sagte er. Dies geschehe mithilfe von extrem komplexen Veränderungen, die erst nach der Protein-Translation durchgeführt werden. Mit solchen Materialien könnte man zum Beispiel Enzyme für biotechnologische Prozesse verkapseln, um sie stabiler und haltbarer zu machen. Enzyme sind unter anderem in Waschmitteln enthalten. Sie sind auch an vielen großtechnischen Prozessen beteiligt und werden für die Erschließung nachwachsender Rohstoffe immer wichtiger, so Becker.

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