Les peptides synthétiques peuvent supprimer la formation de dépôts nocifs
Des candidats précieux pour le développement de médicaments destinés à traiter la maladie d'Alzheimer et le diabète de type 2
Dans la maladie d'Alzheimer, la dégénérescence des cellules du cerveau est liée à la formation d'agrégats et de dépôts de protéines toxiques appelés plaques amyloïdes. Des processus similaires jouent également un rôle important dans le diabète de type 2. Une équipe de recherche dirigée par l'Université technique de Munich a mis au point des "mini-protéines", appelées peptides, capables de lier les protéines qui forment les amyloïdes et d'empêcher leur agrégation en amyloïdes cytotoxiques.
De nombreuses maladies cellulaires et neurodégénératives sont liées à la formation d'agrégats de protéines toxiques qui provoquent la mort des cellules. Les représentants les plus connus de ces maladies sont la maladie d'Alzheimer et le diabète sucré de type 2, qui comptent respectivement plus de 50 millions et 400 millions de patients dans le monde. Il est important de noter que le nombre de patients atteints de la maladie d'Alzheimer et du diabète augmente constamment, à mesure que la population vieillit. Cependant, ces deux maladies restent jusqu'à présent incurables. Il y a donc un besoin urgent de nouvelles approches thérapeutiques.
Cibler la formation d'agrégats amyloïdes nocifs est une approche prometteuse. Une équipe dirigée par Aphrodite Kapurniotu, professeur de biochimie des peptides à l'Université technique de Munich (TUM), a mis au point de nouveaux peptides synthétiques capables, dans des modèles expérimentaux, de bloquer l'agrégation amyloïde toxique liée aux deux maladies.
Interactions moléculaires entre la maladie d'Alzheimer et le diabète de type 2
Des études antérieures ont montré que certaines "interactions croisées" entre les protéines amyloïdogènes des deux maladies accélèrent considérablement leur processus d'agrégation amyloïde. Ces résultats pourraient expliquer pourquoi les personnes souffrant de l'une des deux maladies présentent un risque accru de contracter l'autre maladie.
L'équipe a développé des peptides synthétiques qui pourraient fonctionner comme des inhibiteurs efficaces de l'agrégation amyloïde dans les deux maladies. Le professeur Kapurniotu déclare : "Les peptides conçus sont en fait capables de se lier aux protéines amyloïdogènes liées aux deux maladies et de supprimer efficacement à la fois l'agrégation amyloïde cytotoxique et les interactions d'accélération croisée des amyloïdes. Fait remarquable, bien que les agrégats mixtes formés par les interactions des peptides conçus avec les protéines amyloïdogènes ressemblent beaucoup aux agrégats amyloïdes nocifs, ils sont totalement dépourvus d'effets cytotoxiques. De plus, ces agrégats mixtes ressemblant à des amyloïdes sont plus efficacement absorbés par les cellules immunitaires phagocytaires que les agrégats amyloïdes."
Les études futures ouvriront la voie à une application médicale
De plus en plus de preuves suggèrent que la maladie d'Alzheimer et le diabète de type 2 sont liés l'un à l'autre. Le professeur Kapurniotu pense donc que les peptides conçus pourraient être des candidats précieux pour le développement de médicaments destinés à traiter ces deux maladies.
Une demande de brevet a déjà été déposée par la TUM. Des études supplémentaires sont maintenant prévues pour transposer les résultats des modèles expérimentaux en clinique.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Taş K., Volta B.D., Lindner C., El Bounkari O., Hille K., Tian Y., Puig-Bosch X., Ballmann M., Hornung S., Ortner M., Prem S., Meier L., Rammes G., Haslbeck M., Weber C., Megens R.T.A., Bernhagen J., Kapurniotu A. Designed peptides as nanomolar cross-amyloid inhibitors acting via supramolecular nanofiber co-assembly. Nat. Commun. 2022 Aug 25;13(1):5004.
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