Un transporteur membranaire bactérien aide les agents pathogènes à se cacher du système immunitaire
"Nos résultats représentent une véritable percée, puisque les tentatives de déchiffrer la structure d'un transporteur TRAP se poursuivaient déjà depuis une vingtaine d'années."
Le transport de substances à travers la membrane jusqu'à la cellule est lié à des protéines de transport membranaire spécifiques. Des chercheurs de l'hôpital universitaire de Bonn (UKB) et de l'université de Bonn, en collaboration avec une équipe internationale, ont réussi à élucider la structure moléculaire d'une toute nouvelle catégorie de transporteurs membranaires. Outre les scientifiques de Bonn, des chercheurs de l'université de York ont également été impliqués. L'étude a été publiée dans la revue Nature Communications.
(de gauche à droite) Le Dr Gregor Hagelueken et le Dr Martin Peter sont sur la piste d'un monte-charge bactérien en laboratoire qui aide les agents pathogènes à se cacher de notre système immunitaire.
Johann Saba
Comme toutes les cellules, les bactéries sont entourées d'une membrane cellulaire. Cette fine couche de graisse retient les nutriments, le matériel génétique et les protéines de la cellule, lui permettant ainsi de survivre. En revanche, les nutriments ou les molécules qui servent de blocs de construction pour la cellule, par exemple, doivent pouvoir traverser la membrane, sinon la bactérie mourrait littéralement de faim. À cette fin, les cellules utilisent des transporteurs membranaires. Il s'agit de molécules protéiques qui se trouvent dans la membrane cellulaire et qui, par des mouvements compliqués, transportent des substances à travers la barrière membranaire. Les transporteurs dits TRAP aident les agents pathogènes tels que Haemophilus influenzae ou Vibrio cholerae à transporter une petite molécule de sucre appelée acide sialique à travers la membrane cellulaire. L'acide sialique est très abondant dans les tissus humains, et les bactéries peuvent littéralement le capter avec le transporteur TRAP et l'incorporer dans leur paroi cellulaire. "Là, il sert en quelque sorte de cape d'invisibilité aux bactéries pour se cacher de notre système immunitaire", explique le Dr Gregor Hagelueken, chercheur à Bonn.
L'élévateur de charge bactérien en direct au travail
Les chercheurs du groupe de Hagelueken à l'Institut de biologie structurelle de l'UKB ont utilisé la microscopie cryo-électronique pour déchiffrer la structure du transporteur. "Nos résultats représentent une véritable percée, car les tentatives de déchiffrer la structure d'un transporteur TRAP duraient déjà depuis une vingtaine d'années", explique Martin Peter, chercheur post-doctoral à Bonn. Il se souvient du moment où il est devenu évident que la tâche monumentale avait été accomplie : "À ce moment-là, nous étions les premiers à voir un transporteur TRAP. Le fonctionnement de la protéine nous est apparu immédiatement. Elle se déplace de haut en bas comme un ascenseur dans la membrane".
En collaboration avec le groupe du professeur Ulrich Kubitscheck à l'Institut Clausius de chimie physique et théorique de l'Université de Bonn, les chercheurs ont pu observer le transporteur au travail en temps réel. "Le transporteur TRAP est présent dans de nombreuses bactéries pathogènes", déclare Hagelueken, "peut-être qu'à l'avenir notre structure pourra aider à développer des antibiotiques pour s'assurer que l'ascenseur reste bloqué."
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Martin F. Peter, Jan A. Ruland, Peer Depping, Niels Schneberger, Emmanuele Severi, Jonas Moecking, Karl Gatterdam, Sarah Tindall, Alexandre Durand, Veronika Heinz, Jan Peter Siebrasse, Paul-Albert Koenig, Matthias Geyer, Christine Ziegler, Ulrich Kubitscheck, Gavin H. Thomas & Gregor Hagelueken: Structural and mechanistic analysis of a tripartite ATP-independent periplasmic TRAP transporter; Nature Communications; 2022
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