Alzheimer-Medikament PRI-002 erhält EMA-Genehmigung für Phase-II-Studie

27.11.2023 - Der Alzheimer-Wirkstoffkandidat PRI-002 geht in die nächste Prüfungsphase: Die Europäische Arzneimittelbehörde (EMA) hat die Genehmigung zur Durchführung einer klinischen Phase-II-Studie erteilt. Der Wirkstoffkandidat wird damit zum ersten Mal an einer größeren Zahl von Alzheimer-Patient:innen ...

Hinweis auf Parkinson-Vorform in Stuhlprobe

Forschungsteam und Biotech-Spin-off attyloid stellen Nachweisverfahren vor

20.02.2023 - Die sogenannte isolierte REM-Schlaf-Verhaltensstörung ist eine Krankheit, die bereits weit im Vorfeld auf eine Parkinson-Erkrankungen hinweisen kann. Ein Forschungsteam um Prof. Dr. Erdem Gültekin Tamgüney von der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) zeigt, dass im Stuhl der Betroffenen ...

Alzheimerforschung: Neue Erkenntnisse zur Bildung schädlicher Proteinklümpchen

Unter leicht sauren Bedingungen bilden sich Aβ-Oligomere 8.000-mal schneller als bei neutralem pH-Wert

12.08.2021 - Kleine Zusammenlagerungen von Proteinen, sogenannte Aβ-Oligomere, gelten als Hauptverdächtige für die Entstehung der Alzheimer-Demenz. Wo und unter welchen Bedingungen die schädlichen Verklumpungen entstehen, ist bislang jedoch noch unklar. Forschende der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und ...

Zusammenlagerung von Proteinen nicht nur bei Alzheimer und Parkinson relevant

23.08.2019 - Bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen Amyloid-Fibrillen eine gefährliche Rolle. Wissenschaftler der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) und des Forschungszentrums Jülich konnten nun mit Hilfe der Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) erstmals die räumliche Struktur der Fibrillen ...

Alzheimerforschung: Toxische Proteinklümpchen können eigenen Abbau verhindern

28.06.2018 - Viele neurodegenerative Erkrankungen wie auch die Alzheimer-Demenz werden durch die Verklumpung von bestimmten Eiweißmolekülen (Proteinen) ausgelöst. Forscher der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) und des Forschungszentrums Jülich (FZJ) haben nun zusammen mit Kollegen aus den USA ...

Von Hefe für Demenzerkrankungen lernen

23.02.2018 - Biophysiker des Forschungszentrums Jülich und der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) untersuchten zusammen mit japanischen Kollegen die Faltung bestimmter Proteine bei Hefepilzen. Sie fanden ähnliche Mechanismen wie bei sogenannten Prionen, also solchen Eiweißen, die fehlgefaltet sind ...

Winziger Unterschied macht Alzheimer-Protein noch schädlicher

Forscher gewinnen erste Einblicke in besonders aggressive Form von Amyloid-beta

04.05.2017 - Im Gehirn entstehende Verklumpungen des körpereigenen Proteins Amyloid-beta (Aβ) gelten als Ursache der Alzheimerschen Demenz. Weniger bekannt ist bisher eine besonders aggressive Variante des Proteins: "Pyroglutamat- Aβ", das in extrem hohem Tempo verklumpt, resistenter gegen Abbauprozesse ist ...

Erstmals "Funktionsverlust" des Alzheimer-Proteins Aβ beobachtet

Durch Aggregation verliert Aβ die Bindefähigkeit an einen wichtigen Bestandteil der Nervenzellmembran

20.12.2016 - Die Verklumpung des Proteins Amyloid-beta (Aβ) im Gehirn gilt als entscheidender Auslöser der Alzheimerschen Demenz. Die entstehenden Aggregate erhalten gegenüber dem Aβ-Einzelmolekül, dem sogenannten "Monomer", dabei neue, toxische Eigenschaften. Eine Studie von Wissenschaftlern des ...

Millionenschwere Förderung für Jülicher Alzheimer-Forscher

16.12.2016 - Dr. Wolfgang Hoyer vom Jülicher Institute of Complex Systems, Strukturbiochemie (ICS-6) erhält einen der Consolidator Grants des Europäischen Forschungsrates ERC. Für das Projekt "BETACONTROL" werden dem Wissenschaftler über einen Zeitraum von fünf Jahren rund 2 Millionen Euro Fördermittel zur ...

Knick im Molekül macht Parkinson-Protein zum Aggregations-Hemmer

Strukturell verändertes α-Synuclein bildet keine toxischen Aggregate mehr und hemmt Verklumpung anderer Proteine

30.07.2015 - Aggregate des körpereigenen Proteins α-Synuclein gelten als Auslöser der Parkinson-Erkrankung im Gehirn. Wie Jülicher und Düsseldorfer Wissenschaftler jetzt beobachtet haben, verliert das Protein seine fatale Tendenz zur Aggregation, wenn die molekulare Struktur an einer kritischen Stelle ...