Neues Hochleistungs-Massenspektrometer für das RUB-Proteincenter
Suche nach Ursachen von Krebs und anderen Krankheiten
Ein neues Hochleistungs-Massenspektrometer für die Proteinanalyse im Wert von mehr als einer Million Euro bekommen die Forscher der Arbeitsgruppe von Dr. Dirk Wolters (Biomolekulare Massenspektrometrie, Lehrstuhl für Analytische Chemie, Prof. Dr. William S. Sheldrick) an der Fakultät für Chemie und Biochemie der Ruhr-Universität vom Bundesforschungsministerium (BMBF). Das sog. Orbitrap-Massenspektrometer kann innerhalb von 24 Stunden mehr als 1.000 Proteine vollautomatisch identifizieren. Auch schwer lösliche Membranproteine, die als Markerproteine bei der Entstehung von Krebs und anderen Krankheiten gelten, kann das Gerät im Gegensatz zu älteren Modellen problemlos erkennen. Ein BMBF-gefördertes Verbundprojekt der Arbeitsgruppe, der Sonderforschungsbereich 642, die Graduiertenschule INTCHEM, sowie das Teilprojekt des Lehrstuhls für Analytische Chemie im Rahmen der DFG-Forschergruppe 630 werden von dieser Förderung des BMBF profitieren.
Nachdem das menschliche Genom vollständig analysiert ist, rückt das Proteom, die Gesamtheit der Proteine, in den Brennpunkt der Forschung. Die Vielfalt der Proteine, deren Baupläne in den Genen verschlüsselt liegen, ist riesig, und nicht jedes Protein wird zu jedem Zeitpunkt in der Zelle hergestellt. In der Produktion der "richtigen" oder "falschen" Proteine und in ihren Verhältnissen zueinander liegt der Schlüssel zu vielen Krankheiten. Wunsch der Forscher ist es daher, die Proteine einer Zelle möglichst schnell, und quantitativ genau erfassen zu können. Dabei hilft die Massenspektrometrie, die Proteine anhand ihrer Ladung und Größe eindeutig identifizieren kann.
Eine ideale Kombination ist daher die Kopplung dieses Hochleistungs-Massenspektrometers mit der in der Arbeitsgruppe von Dirk Wolters mitentwickelten MudPIT Technologie (Multidimensional Protein Identification Technology). Die Trennung der Proteine erfolgt bei den Bochumer Forschern über einen Umweg chromatographisch und mehrdimensional mittels nano-Säulen (100 µm Innendurchmesser) auf Peptidebene, wo Löslichkeitsprobleme, insbesondere von Membranproteinen eine weitaus geringere Rolle spielen. "Aufgrund der hohen Scangeschwindigkeit der Massenspektrometer können innerhalb von 24 Stunden bis zu 100.000 Peptidspektren und damit mehr als 1.500 Proteine vollautomatisch aufgenommen werden", freut sich Dr. Wolters.
Das Massenspektrometer wird neben anderen Verbundprojekten auch den Sonderforschungsbereich 642 verstärken, der sich mit Membranprozessen beschäftigt, die Krebs verursachen können und der in den nächsten Tagen zur erneuten Begutachtung ansteht.
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