Eiweißstruktur für lebenswichtigen Stoffwechselschritt aufgeklärt
Ergebnisse liefern Ansätze für neue Antibiotika und Pflanzenschutzmittel
Eigenwillig ist die Arbeitsweise des Enzyms: Es entlässt das verarbeitete Stoffwechselprodukt nicht in die Zelle, sondern reicht es wie am Fließband unmittelbar einem weiteren Enzym zur Bearbeitung weiter. Wie ein Schrittmacher steht es dabei am Beginn der Farbstoffsynthese. Eine Besonderheit ist auch seine Struktur. Es besteht aus zwei gleichen Bausteinen, die V-förmig angeordnet sind. So kann das Enzym zwei Substratmoleküle gleichzeitig binden und verarbeiten. Anschließend gibt es sein Produkt direkt an das Folgeenzym weiter, das perfekt in die Struktur der Reduktase passt.
"Indem wir das Enzym bei seiner Arbeit hemmen, können wir gezielt Bakterien bekämpfen. Aber auch das Design umweltschonender Herbizide wird möglich", sagt Dr. Dirk Heinz, Leiter der Forschergruppe Struktur mikrobieller Pathogenitätsfaktoren an der GBF. "Menschen und Tiere besitzen dieses Enzym nicht, Wirkstoffe sind daher für sie ungefährlich." Professor Dieter Jahn, Leiter des Instituts für Mikrobiologie der TU Braunschweig, sieht eine weitere wirtschaftliche Bedeutung der neuen Erkenntnisse: "Das Enzym spielt bei der Synthese von Vitamin B12 eine zentrale Rolle. Die Industrie stellt das Vitamin mit Hilfe von Bakterien im großen Maßstab her. Wenn wir die Wirksamkeit der Glutamyl-tRNA-Reduktase steigern können, ist es möglich, B12 effizienter zu produzieren."
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