Protein mit antibakterieller Wirkung

Neue Ansätze in der Therapie multiresistenter Erreger

07.03.2013 - Deutschland

Lange glaubte die Wissenschaft bakterielle Erreger mit Hilfe wirksamer Antibiotika im Griff zu haben. Mittlerweile sind jedoch antibiotikaresistente Erreger auf dem Vormarsch.

Diese häufig multiresistenten Bakterien stellen gefürchtete Krankheitserreger dar und machen neue therapeutische Ansätze nötig. Kürzlich konnten zwei Forscherteams an der Vanderbilt Uni-versity in den USA in einer Reihe von Studien zeigen, dass unser Immunsystem ein wirksames Gegenmittel gegen einen dieser Erreger bereithält: Das Protein S100A8/A9, auch Calprotectin genannt, kann das Wachstum des Methicillin-resistenten Staphylococcus aureus (MRSA) hemmen. Es wird von Immunzellen am Ort der Infektion abgegeben und bindet dort die Metalle Zink und Mangan an sich. Diese Metalle sind für die MRSA-Bakterien lebenswichtig: Ohne sie können sie sich nicht vermehren und werden derart geschwächt, dass sie leichter durch die körpereigenen Immunzellen abgetötet werden können.

Privatdozent Dr. Günter Fritz des Universitätsklinikums Freiburg forscht seit mehr als zehn Jahren an den sogenannten S100-Proteinen und klärte nun mit seinen amerikanischen Kollegen die molekulare Wirkungsweise von S100A8/A9 bei der Bindung von Mangan und Zink auf. Die dreidimensionale Struktur des Proteins zeigte, dass es Mangan in einer bislang völlig unbekannten und für Proteine einzigartigen Form bindet. Diese Erkenntnisse können wegweisend sein bei der Entwicklung neuartiger Substanzen, die Mangan binden und dadurch bakterienhemmend wirken.

Originalveröffentlichung

Molecular basis for manganese sequestration by calprotectin and roles in the innate immune response to invading bacterial pathogens, Proceedings oft he National Academy of Sciences, 2013.

https://www.bionity.com/de/news/142009/protein-mit-antibakterieller-wirkung.html

Originalveröffentlichung

Molecular basis for manganese sequestration by calprotectin and roles in the innate immune response to invading bacterial pathogens, Proceedings oft he National Academy of Sciences, 2013.

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