Das hält das Herz elastisch
Enzym CaM-Kinase II entspannt die Muskelzellen
Titin-Phosphorylierung entscheidet über mechanische Spannung der Muskelzelle
Titin ist das größte Protein im menschlichen Körper; es verhält sich wie eine Feder, die die Muskelzelle spannt oder erschlaffen lässt. Das Anheften von Phosphatresten an bestimmte Titin-Stellen - man spricht von Phosphorylierung - entspannt die Zelle. Bekannt war bereits, dass die Calcium-/Calmodulin-abhängige Kinase II, kurz CaM-Kinase II, verschiedene Proteine in Herzzellen phosphoryliert. Ob sie auch das Federprotein Titin bearbeitet, haben die Bochumer Wissenschaftler untersucht.
CaM-Kinase II phosphoryliert das Riesenprotein Titin
Die Forscher verwendeten für die Studie Herzzellen von "normalen" Mäusen sowie Mäusen, die keine CaM-Kinase II besitzen, und Mäusen, die mehr CaM-Kinase II als üblich produzieren. In Zellen ohne das Enzym war die Titin-Phosphorylierung um mehr als 50 Prozent im Vergleich zum Normalzustand verringert. In Zellen mit Enzym-Überschuss war Titin hingegen doppelt so stark phosphoryliert wie in normalen Zellen. Die CaM-Kinase II ist also entscheidend für das Anheften von Phosphatgruppen an das Riesenprotein Titin. Linkes Team identifizierte zwei Regionen im elastischen Bereich des Titin-Moleküls, die das Enzym phosphoryliert, nämlich die PEVK- und N2Bus-Region. Diese Stellen enthalten mehrere Aminosäuren vom Typ Serin und Threonin, die sich im Lauf der Evolution wenig verändert haben.
Arbeit der CaM-Kinase II bestimmt Zell-Steife
In weiteren Analysen zeigte das Forscherteam auch, dass ein Fehlen oder ein Überschuss von CaM-Kinase II sich auf die Steife der Muskelzellen auswirkte. Zellen ohne das Enzym waren steifer, Zellen mit dem Enzym elastischer. Gaben sie CaM-Kinase II zu Zellen hinzu, die das Enzym nicht selbst produzieren konnten, entspannten sich diese. In insuffizienten menschlichen Herzen fand das Team eine gesteigerte Aktivität der CaM-Kinase II im Vergleich zu gesunden Herzen, und somit eine übermäßige Phosphorylierung in den PEVK- und N2Bus-Titinregionen. "Das scheint die mechanischen Eigenschaften des humanen Herzmuskels zu verändern", sagt Wolfgang Linke.
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